Визначення Імуноглобуліни - це глікопротеїни у надсімействі імуноглобулінів, які функціонують як антитіла. Терміни антитіло та імуноглобулін часто використовуються як взаємозамінні. За своєю структурою глобуліни розташовані в γ-області білкового електрофорезу.

антитіл

  1. Первинний біліарний цироз печінки - дієта
  2. Симптоми паразитів лямблій у людини
  3. Тести на антитіла Лабораторні тести онлайн-HU
  4. Очищення токсинів від паразитичних токсинів
  5. Токсокароз: перші симптоми та лікування - бронхіт у березні

Антитіла виробляються і секретуються плазматичними клітинами, отриманими з В-клітин імунної системи. Титр-антитіла до аскарид обробляють Антитіла-титри до аскарид В-клітини зв'язують відповідний антиген, активують його та диференціюють у плазматичну клітину або клітину пам'яті. Антитіла - це антитіла-титри до аскарид у мономері, і антитіло може бути мономерним, димерним, тримерним, тетрамерним, пентамерним та ін.

Мономер - це молекула у формі Y, що складається з двох однакових важких ланцюгів та двох однакових легких ланцюгів. Окремі ланцюги з'єднані між собою дисульфідним мостом. У ссавців існує п’ять типів важких ланцюгів: γ, δ, α, μ та ε. Вони визначають клас імуноглобулінів.

Важкі ланцюги α та γ складають приблизно Кожна важка ланцюг має постійну область, однакову для імуноглобулінів цього класу, та змінну область, яка відрізняється для кожного В-клітинного імуноглобуліну, але ідентична для імуноглобулінів, продукованих цією В-клітиною. Постійна область важких ланцюгів γ, α та δ складається з трьох доменів та шарніра шарнірної області; важкі ланцюги μ та ε складаються з 4 доменів.

Варіабельний домен - у випадку всіх антитіл до титру до аскарид - складається з одного домену. Ці домени складають приблизно.

Визначення групи крові AB0

Відомі лише два типи легких ланцюгів: λ і κ. У людини вони схожі між собою, але в кожному імуноглобуліні зустрічається лише один з них. Кожен легкий ланцюг складається з двох доменів, константного домену та змінного домену. Легкі ланцюги складаються приблизно з амінокислот.

Паразити в печінці: ознаки, симптоми та лікування

Мономер у формі "Y" складається з двох важких і двох легких ланцюгів. Це означає загалом від шести до восьми постійних доменів та чотирьох змінних доменів. Кінці гілок "Y" називаються фрагментами Fab, які складаються з мінливого та константного доменів важкої та легкої ланцюгів, відповідно, і разом утворюють сайт зв'язування антигену на N-кінцевому кінці мономеру.

Два варіабельні домени пов'язують відповідний антиген. Фермент папаїну розщеплює мономер на два фрагменти Fab-антигензв’язуючого фрагмента та один фрагмент Fc, який кристалізується. Інший фермент, пепсин, розщеплює молекулу під шарнірною областю, утворюючи фрагмент F ab 2 та фрагмент Fc.

Таким чином, імуноглобуліни в організмі можуть зв’язувати надзвичайно широкий спектр антигенів. Ця різноманітність є У цьому процесі певні гени є змінними Vdiversity D та приєднуються до перемикачів; J - важкий ланцюг, відп. За допомогою цього процесу зв’язування V, D та J областей забезпечує різноманітність варіабельної області, що пояснює, як В-клітина генерує майже нескінченну кількість різних антигенів.

Фрагмент Fc, що становить основу "Y", складається з двох важких ланцюгів і двох. Частина Fc зв'язується з рецепторами різних клітин і доповнює білки. В результаті зв'язування антитіло викликає різні ефекти, такі як опсонізація, лізис клітин, дегрануляція тучних клітин, базофільні та еозинофільні гранулоцити та інші процеси. Варіабельна область важкої та легкої ланцюгів може бути штучно пов'язана між собою, утворюючи так званий.

Приблизна кількісна оцінка концентрації імуноглобуліну проводиться за допомогою електрофорезу білка. Гострики використовують цей метод для поділу білків плазми на альбумін, альфа-глобуліни 1 і 2 бета-глобуліни 1 і 2 та гамма-глобуліни відповідно до їх заряду та розміру.

Імуноглобуліни знаходяться в гамма-області. При мієломі та деяких інших захворюваннях даний імуноглобулін присутній у надзвичайно високих концентраціях, що призводить до моноклональної смуги.

Аналіз крові на лямблії - профілактика

Легкий ланцюг також має ізотипи - лямбда та каппа - але вони не змінюють класифікацію імуноглобулінів, і тому їх часто ігнорують.

Деякі імунні клітини можуть зв'язуватися з цими імуноглобулінами на основі типу рецептора на клітинній поверхні, який зв'язується з постійною частиною IgG, IgA, IgM, IgD та IgE.

Антитіла, що виробляються В-лімфоцитом, можуть відрізнятися важким ланцюгом, або клітина може продукувати кілька класів імуноглобулінів. Однак ці імуноглобуліни ідентичні за своєю антигензв'язуючою здатністю, яка кодується змінною областю. Для того, щоб в організмі з’явилася величезна кількість різних особливостей і захистила його від незліченних чужорідних речовин, наш організм виробляє багато мільйонів різних лімфоцитів групи В.

Важливо пояснити, що якби система, в якій кожна різна варіабельна область кодувалась одним титром антитіл до аскарид, передбачала це різноманіття, цілого геному було б недостатньо для цієї мети.

Аналіз крові на лямблії

На противагу цьому, як показав Сусуму Тонегава, в деяких частинах геному В-лімфоцитів антитіла титру до аскарид проходять процеси рекомбінації генів, що забезпечують варіабельність імуноглобуліну.

Тому Тонегава отримав Нобелівську премію з медицини за своє відкриття. IgM [редагувати] IgM - це полімерна молекула, в якій кілька мономерних імуноглобулінів ковалентно пов'язані між собою дисульфідним містком, як правило, з утворенням пентамера, рідше гексамеру.

Завдяки полімерній структурі молекула дуже велика і має молекулярну масу кД у пентамерній формі. У більшості випадків пентамер має т. Зв Також приєднується ланцюг J, тоді як в просторі гексамеру немає ланцюга J з просторових причин.

Враховуючи, що кожен мономер може зв’язувати два антигени, пентамерна молекула IgM теоретично здатна зв’язати 10 антигенів, хоча насправді такий стан не виникає через просторове пригнічення антигенів. Через свої великі розміри важко вийти з крові, і тому він присутній у невеликих концентраціях в інтерстиціальному просторі.

IgM в основному міститься в сироватці крові, хоча він також виділяється на поверхню слизової завдяки приєднаному до неї ланцюгу J. Завдяки своїй полімерній структурі, він зв’язує антигени з високою авідністю, а також ефективно активує систему комплементу.

Меню навігації

У геномі стовбурових клітин область гена μ, що кодує константну область важкого ланцюга IgM, розташована відразу після генів, відповідальних за змінну, і тому в результаті механізмів рекомбінації під час дозрівання лімфоцитів групи В IgM буде першим імуноглобуліном, що експресується осередку.

IgD [редагувати] IgD - це найменш продукований імуноглобулін. IgD є структурно мономерним імуноглобуліном і складається з δ важкої ланцюга. Його роль поки не відома, і насправді експериментальні миші, які не продукують цей імуноглобулін, мають повністю здорову імунну систему. Кожна молекула здатна зв’язувати два антигени. Це найбільш поширений імуноглобулін, який міститься приблизно в половині титру антитіл в інтерстиціальній рідині в крові аскарид.

З цих імуноглобулінів лише цей ізотип здатний доставляти плацентарні антитіла до титру до плода в плаценті.

Цей процес, який також називають материнським імунітетом, гарантує, що в перші кілька тижнів життя імунологічно незрілий новонароджений подолає патогени, що знаходяться в його середовищі.

Після перших кількох тижнів дитина виробляє молекули антитіл самостійно, щоб захистити власний організм. IgG зв’язується з низкою патогенів, зв’язуючи віруси з бактеріями та грибками та захищаючи організм від них, активуючи систему комплементу. IgG4 не активує систему комплементу.

Токсокароз: перші симптоми та лікування

IgG4 має середню спорідненість до зв'язування, тоді як IgG2 має надзвичайно низьку спорідненість. Це також відбувається в грудному молоці, сльозах і слині.

Цей імуноглобулін здійснює свою захисну активність проти збудників хвороб, які потрапили на поверхню тіла, потрапили в організм або вдихаються. IgA не активує систему комплементу і лише незначно опсонізує, сприяючи фагоцитозу.

Найпопулярніші посилання користувачів

Значна частина циркулюючого IgA в крові мономерна, але вона також має димерну структуру. Важка ланцюг кодується областю гена α у геномі. IgA1 подібний до інших імуноглобулінів, тоді як у молекулі IgA2 важкі та легкі ланцюги пов'язані не ковалентним дисульфідним містком, а нековалентними зв'язками.

Хоча IgA2 присутній у меншій кількості в сироватці крові, він переважає у виділеннях. IgA у секретах присутній у вигляді димеру. На додаток до двох мономерних молекул IgA, присутні ще два пептидні ланцюги: один з них - це J-ланцюг "приєднання"; лінкер, який з'єднує два мономерних IgA.