Ферменти Давид Чмейрек 3.D
Вступ Ми повинні цінувати гарну їжу як подарунок від друга, насолоджуватися нею в кожну мить насолоди, любити її з любов’ю. Спеції від цього невіддільні, оскільки ферменти належать до життя. Ми не знайдемо двох однакових сніжинок з мільйона, ані двох однакових людських характерів. Парадоксально, але саме вони є основою цієї очевидної різниці. Вони надають особливо таємничу індивідуальність. Вони є розумом ряду процесів, що відбуваються в організмі. Цими ферментами можна назвати, з краплиною іронії, але також дворецькі, які відразу після прибуття беруть на себе контроль та контроль ситуації. У мене переважала спокуса та вражаючість цього питання. Сьогодні я хотів би поділитися з вами усіма набутими знаннями.
Загальна характеристика Ферменти, каталізатори в біологічних системах, є чудовими молекулярними пристроями, що забезпечують одночасно квадрильйони біохімічних процесів у наших клітинах. Вони є у всіх живих системах, їх наявність дозволяє суми хімічних змін в організмі - обміну речовин. Кожен вид має свої ферменти - видову специфічність. Вони визначають природу хімічної реакції, а також беруть участь у перетворенні різних форм енергії. Без їх присутності більшість реакцій у біологічних системах не могло б відбуватися відповідно. було б дуже повільно. Вони високо спеціалізуються на реакції, яку вони каталізують, та виборі реагентів, з якими вони взаємодіють. Найбільш відомими ферментами є білки.
Склад ферментів: Основна частина кожного ферменту складається з ланцюга амінокислот, який пов'язаний з низькомолекулярними частинами як зв'язок з вітамінним або мінеральним елементом. - хімічно частка між простими або складними білками. Голофермент - каталітично активний комплекс білково-кофакторного кофактора - небілкова частина ферменту з характером складних білків - може бути іоном металу або органічною молекулою - коферментом апоферментом - білковою частиною ферменту. ферменти, що містять іони металів, називаються металопротеїновими коферментами, також виконуються деякими вітамінами. Властивості: ферменти мають подібні властивості, як інші хімічні каталізатори, але відрізняються: субстратна специфічність - фермент каталізує перетворення лише певного субстрату, субстратна специфічність відповідає специфічності апоферменту лише деяким набагато вища ефективність - реакції, каталізовані ферментами, на кілька порядків швидші, ніж реакції, каталізовані іншими хімічними каталізаторами, часто працюють цілими комплексами
Умови активності ферментів: Види: ендогени - ферменти, які утворюються шлунково-кишковими залозами і спрямовують процеси перетравлення екзогенів - в нашому організмі контролюють і виконують найскладніші операції, і особливо в клітинах забезпечують метаболізм Локалізація та виникнення: внутрішньоклітинні - займають і діють всередині клітини, в активності ферменту: концентрація субстрату концентрація ферменту температура навколишнього середовища ph середовище активатор - речовина, що активує фермент, збільшуючи тим самим його активність Інгібітор - речовина, що зменшує його активність конкурентне інгібування неконкурентне інгібування аллостеричне інгібування
Класифікація ферментів 1. Оксидоредуктази - каталізують міжмолекулярні окислювально-відновні перетворення алкоголь дегідрогеназа глюкоза оксидаза каталаза 2. Трансферази - переносні групи (–CH3, –NH2, залишок глюкози та ін.) В активованій формі від їх донора до акцептора ацетил-КоА - ацетилтрансферазна РНК - полімераза 3. Гідролази - гідролітично розщеплюються зв’язки, що утворюються конденсацією напр складний ефір, пептид, глікозид глюкоза-6-фосфатаза карбоксипептидаза А аденозинтрифосфатаза
4. Ліази - каталізують негідролітичне розщеплення та утворення (якщо це не енергоємне) зв’язків C - C, C - O, C - N тощо. У той же час вони зазвичай відщеплюють або вводять із субстрату невеликі молекули (H2O, CO2, NH3). карбоангідраза фумарат-гідратаза сериндезаміназа 5. Ізомерази - здійснюють внутрішньомолекулярні переноси атомів та їх груп, тобто взаємні перетворення ізомерів лактатраказака рибулоза-фосфат-3-епімераза Тріоза фосфат ізомераза 6. Лігази - каталізують утворення енергоємних зв’язків ( струм) розкладання та вивільнення речовин піруват-карбоксилази синтетази ДНК-лігаза
Ензимно активні ділянки Ензимноактивний сайт - це область, де субстрати зв'язуються (і протезна група, якщо така є) і містить залишки амінокислот, які беруть безпосередню участь у перебудові зв'язків у субстраті. Хоча ферменти відрізняються за структурою, специфічністю та методом каталізу, для цих активних центрів можна зробити кілька узагальнень: Активний центр займає відносно невелику частину від загального обсягу ферменту. Активний центр являє собою тривимірну одиницю. Субстрати пов'язані до ферментів багатьма слабкими взаємодіями Активні центри знаходяться в щілинах і западинах Специфіка взаємодії залежить від точно визначеного розташування атомів в активному центрі
Модель Майкеліса-Ментена Для багатьох ферментів швидкість каталізу V залежить від концентрації субстрату [S], як показано на наступному графіку: При даній концентрації ферменту швидкість V майже лінійно залежить від [S], коли [S] низький. При високому [S] V майже не залежить від [S]. Ця найпростіша модель пояснює кінетичні властивості багатьох ферментів: фермент Е взаємодіє з субстратом S, утворюючи ES-комплекс із константою швидкості k1. Комплекс ES має дві можливості - або він дисоціює назад до ферменту E і субстрату S з константою швидкості k2, або він продовжує реагувати, утворюючи продукт P з константою швидкості k3.
дорівнює половині максимальної швидкості. Така реакція в стаціонарних умовах описується рівнянням Майкеліса-Ментена: де Vmax = k3 [ET], де ET - загальна концентрація ферменту, а KM - постійна Майкеліса, для якої: KM = (k2 + k3)/k1 . Це рівняння пояснює кінетичні дані попереднього графіку. При дуже низьких концентраціях субстрату, коли [S] набагато менше KM, V = [S] Vmax/KM; тобто швидкість прямо пропорційна концентрації субстрату. При занадто високій концентрації субстрату, коли [S] значно перевищує KM, V = Vmax; тобто швидкість досягає максимального значення і не залежить від концентрації субстрату Значення величини КМ видно з рівняння. Коли [S] = KM, тоді V = Vmax/2. Таким чином, значення KM дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної швидкості.
На відміну від конкурентного інгібітора, конкурентний інгібітор зв'язується не з активним центром, а з регуляторним сайтом і взаємодіє лише із комплексом ES: змішаний інгібітор також не зв'язується з активним центром, але взаємодіє як з E, так і з комплексом ES, спорідненість до обох:
Ферменти травної системи 1. Пероральні ферменти як компонент слинної слинної альфа-амілази - цей фермент діє відносно короткий час - розщеплює крохмаль 2. Ферменти шлункового соку пепсин - це протеолітичний фермент, який гідролізує пептидні зв’язки білків і вивільняє низькомолекулярна ліпаза - кислотостійкий поліпептид, який розщеплює емульгований жир у молоці та вершках - не має практичного значення для дорослого, оскільки майже не виявляє активності по відношенню до інших жирів, однак її травний ефект важливий особливо у немовлят та маленьких дітей желатиназа - допомагає зріджувати м’ясні протеоглікани - амілаза шлунка спричиняє коагуляцію молока - має мало значення для перетравлення цукру завдяки кислому рН
3. Ферменти соку підшлункової залози трипсин та хімотрипсин - розщеплюють нерозкладені білки або їх переварені компоненти поліпептиди до пептидів з різною довжиною ланцюга, але не виділяють окремі амінокислоти. карбоксипептидази A, B - розщеплює продукти розпаду білка до окремих амінокислот альфа-амілаза підшлункової залози - гідролізує рослинний крохмаль і глікоген до олігосахаридів панкреатичної ліпази - гідролізує нейтральні жири до моноацилгліцеринів та вищих карбонових кислот у присутності жовчі, яка емульгує дію лімули зміцнює холестерилестеразу - бере участь у розщепленні жирів - гідролізує ефіри холестерину фосфоліпазу - відщеплює вищі карбонові кислоти від фосфоліпідів 4. Ензими тонкої кишки ентеропептидаза - служить для розщеплення пептидів нуклеаз - розщеплення нуклеїнових кислот сахарози, мальтази динатрію ліпази гліцецину моноацил гліцерину і вищі карбонові кислоти
Висновок Сьогодні багато галузей науки все ще перебувають у зародковому стані і чекають на відкриття. Незважаючи на всі їх, ми знаємо близько 3000 видів із приблизно 80 000, або просто крихітне зерно пилу. Здається, ми не можемо приділяти їм достатньо уваги, яким ми вдячні за можливість нормально жити, щоб мати свою відмінність від інших у своєму роді. Основні мізки минулого вже зробили багато важливих відкриттів у цій галузі, але, як і все, ферменти мають свої невисловлені секрети. Я сподіваюся, що ви, як і я, були зачаровані винахідливістю цієї теми. Важливо звертати увагу на ферменти, тоді кожен із нас, коли ферменти виявлять нам частину своєї величезної природи, може стати частиною Залу слави людської пам’яті.