Специфічний гуморальний імунітет опосередковується глікопротеїнами, які називаються антитілами або імуноглобулінами.

гуморальний

Антитіла (Ab) або імуноглобуліни (Ig):

  1. Вони виробляються В-лімфоцитами, стимульованими антигенами і диференційованими в плазматичні клітини (Антитілосекретуючі клітини, англійською мовою ASC: Антитілосекретуючі клітини)
  2. Секретується в позаклітинних рідинах організму.
  3. Здатний зв’язувати та атакувати чужорідні патогени, нейтралізуючи та усуваючи їх за допомогою безлічі механізмів

мономер з імуноглобулін має молекулярну масу 150-180 кДа і має форму, подібну до Y (рисунок 1).

Рисунок 1. Загальна структура імуноглобуліну.

Типова структура Ig складається з двох важких ланцюгів (Н: важкий) і двох легких ланцюгів (L: легкий), зв'язаних дисульфідними зв'язками. Обидва ланцюги складаються з двох частин, постійної області (C) та змінної області (V).

Ланцюги H і L мають області або домени, де білок складається, утворюючи глобулярну область, позначену відповідно VH, CH та VL, CL. Важкі ланцюги складаються із змінної частини (VH) та трьох (для IgG та IgA) або чотирьох (для IgM та IgE) константних доменів, званих CH1, CH2, CH3 та CH4. Легкий ланцюг може бути типу λ або κ і складається з двох доменів, одного змінного (VL або VK), а іншого постійного (CL або CK). Домени VH та VL мають дуже мінливі області, звані CDR (регіони, що визначають комплементарність), які є сайтом зв'язування для конкретного антигену.

Між СН1 і СН2 існує шарнірна область, яка забезпечує гнучкість молекул Ig. Перетравлення цієї шарнірної області протеазами призводить до двох фрагментів Fab, які містять антигензв'язувальний сайт та Fc (кристалізується фрагмент), що беруть участь у функціях антитіл.

Домени CH2 і CH3 є сайтами зв'язування для рецепторів Fc, тоді як домени CH1-CL зв'язуються з комплементарним фрагментом C4b, а домен CH2 - з фактором комплементу C1q.

Бактерія має різні поверхневі епітопи; під час зараження вироблятимуться різні антитіла, і кожне антитіло зв’язуватиметься зі своїми специфічними епітопами на збуднику.

Різні амінокислотні послідовності регіону постійний важкої ланцюга характеризують різні класи антитіл або ізотипів (рис. 2): IgD (δ важкий ланцюг), IgM (μ важкий ланцюг), IgG (γ важкий ланцюг), IgA (α важкий ланцюг) та IgE (ε важкий ланцюг). IgM секретуються як пентамери, а IgA - як секреторні димери.

Рисунок 2. Різні амінокислотні послідовності області важкого постійного ланцюга (Н) характеризують різні класи антитіл або ізотипів.

Описано деякі підкласи Ig з різними важкими ланцюгами, головним чином між класами IgG та IgA.

Різні антитіла є ефекторами гуморального імунітету проти інфекційних агентів і, отже, вони містяться у високій концентрації в сироватці та інших біологічних рідинах (слизові секрети (наприклад, слина), молоко, молозиво тощо). Захисна роль антитіл зумовлена ​​різними механізмами (описаними у другій частині статті)

IgG Це імуноглобуліни з молекулярною масою приблизно 108 кДа. Імуноглобуліни IgG вищі в сироватці крові та в позасудинних просторах. IgG в основному беруть участь у системній захисній реакції. Вони ефективні при нейтралізації вірусів, при взаємодії з фракцією С1 комплементу та активації каскаду комплементу при опсонізації та фагоцитозі збудників. Крім того, вони сприяють загибелі інфікованих клітин через опосередковану антитілами клітинну цитотоксичність (ADCC-антитілозалежні клітинно-опосередковані реакції цитотоксичності). Свиня має шість підкласів IgG, від IgG1 до IgG6.

Мономери IgM з молекулярною масою приблизно 108 кДа вони прикріплюються до поверхні В-клітин і виконують роль BCR (рецептора В-клітин) для розпізнавання антигену. Секретовані IgM мають форму пентамера з круглою формою, в якій п'ять мономерних субодиниць, з'єднаних дисульфідними зв'язками та J ланцюгом; ця пентамерна форма має приблизно 900 кДа молекулярної маси.

IgM - це перший імуноглобулін, що синтезується при першому контакті з антигеном. Він секретується переважно як частина первинної гуморальної імунної відповіді для важливої ​​першої оборони від вірусних та бактеріальних інфекцій. Наявність специфічного IgM щодо збудника в сироватці крові свідчить про недавню/гостру інфекцію. Вони також виділяються під час вторинної відповіді, але в менших кількостях. У цій формі області Fc знаходяться в центрі з десятьма антигензв'язувальними ділянками на периферії. IgM здатні зв'язуватися з більшою кількістю молекул фрагмента С1 для класичного шляху і є високоефективними в активації комплементу для опсонізації, а також при знешкодженні та аглютинації вірусів.

Так звані природні антитіла IgM (NA: "Природні антитіла" - IgM) виробляються деякими підгрупами лімфоцитів групи В, які можуть бути задіяні як захист першої лінії від системного розповсюдження інфекційних агентів.

IgA є переважаючим класом Ig у виділеннях (слина, слиз, сльози, молозиво, молоко) на поверхнях слизової і запобігає проникненню та колонізації збудників.

IgE вони є імуноглобулінами приблизно з молекулярною масою 190 кДа і присутні в низьких концентраціях у крові. Імуноглобуліни IgE беруть особливу участь у підвищеній чутливості I типу та захисті від паразитів.

Мономер IgD має провідну роль як BCR.