Підготовлено: Мгр. Зузана Шоцова
Властивості білків
Властивості білків залежать від їх будови і є основою для визначення їх функції в організмі.
Розчиняється у водних розчинах залежно від їх структури
Якщо вони розчинні, вони утворюють колоїдні розчини
Денатурація відбувається внаслідок нагрівання, кислот, лугів або випромінювання.
Денатурація - це процес, при якому білок втрачає свою біологічну активність. Ми використовуємо процес денатурації у повсякденному житті, при приготуванні їжі. Денатуровані - термічно оброблені білки легше засвоюються людським організмом. Денатурація може бути оборотною - оборотною або незворотною - незворотною. Як випливає з назви, у разі оборотної денатурації вихідна структура білка може бути відновлена. Процес оборотної денатурації - ренатурація відбувається за особливих умов.
Білки поділяються на:
Простий - гідроліз дає лише амінокислоти.
Фібрилярні білки - склеропротеїди. Вони мають волокнисту структуру, вони не розчиняються у воді і, що стосується клітини, вони виконують у ній важливу структурну функцію. До них належать, наприклад: колаген (ми знаходимо його в шкірі, це частина волосся, в кістках), кератин (міститься у волоссі, нігтях), фіброїн (міститься в натуральному шовку).
Клубочкові білки - сферопротеїди. Вони мають форму кулі (сферичної). До них належать, наприклад: альбуміни (міститься в сироватці крові, молоці, розчиненому у воді), глобуліни (Вони добре розчиняються у сольових розчинах, містяться в сироватці крові, молоці та беруть участь у імунній системі - імуноглобуліни), гістони (розташовані в ядрі клітини, де вони зв’язують нуклеїнові кислоти)
З'єднання - спряжене - крім амінокислот, у їх структурі знаходяться також небілкові протезні групи.
Складені білки включають, наприклад:
Ліпопротеїди - небілковим компонентом у їхньому випадку є ліпід. (Звідси і назва). Вони є важливим елементом у формуванні та побудові мембран.
Глікопротеїди - небілковий компонент - вуглевод. Вони можуть знаходитися, наприклад, у слині, або в різних слизових секретах (наявність глікопротеїнів збільшує в’язкість) або яєчному білку.
Фосфопротеїни - у молекулі вони мають фосфорну кислоту (пов'язану ефірним зв’язком із серином). Вони є частиною, наприклад казеїн, який міститься в молоці (зв’язує кальцій із собою)
Гемопротеїни - у молекулі є гем. До цієї групи належить, наприклад, гемоглобін - його роль полягає в передачі кисню в крові, міоглобін - його роль полягає в передачі кисню в м’язах.
Металопротеїди - вони включають іони металів. Їх завдання - переносити іони металів. Наприклад гемоглобін, трансферину.
Нуклеопротеїди - вони містять у молекулі нуклеїнову кислоту. Вони є компонентом клітинних ядер.
Характеристика
Білки, або ми їх також називаємо білками, - це природні високомолекулярні речовини, структура яких складається з амінокислот, пов’язаних між собою пептидним зв’язком (вони складаються з понад 100 амінокислотних залишків). Вони є основним будівельним матеріалом, що міститься у всіх клітинах живих організмів. Білок становить 18% людського організму.
Для порівняння: білки мають молекулярну масу вище 10 000, на відміну від пептидів, які мають молекулярну масу менше 10 000.
Вони виконують по-різному функція в організмі:
Будівництво - є будівельними матеріалами, такими як кератин або колаген. Білки беруть участь у побудові кісток, м’язів, волосся, шкіри, нігтів тощо. Вони входять до складу клітинних мембран.
Каталітичний - входять до складу ферментів, що каталізують біохімічні реакції в живих організмах.
Нормативна - Білки входять до складу гормонів
Оборонний - Імунітет залежить від присутності білків, оскільки білки входять до складу антитіл
Транспорт - Наприклад, гемоглобін білкового походження
Тільки рослини мають здатність виробляти білки, тварини приймають їх у їжу. У травному тракті білки розщеплюються на амінокислоти, з яких організм виробляє свої специфічні білки.
Приклади амінокислот, з яких складаються білки:
- 3D структура міоглобіну
Структура білка
Щодо структури білків, то ми виділяємо чотири ієрархічні рівні структурної організації білків, а саме:
Первинна структура білків
Первинна структура вказує порядок - послідовність або послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі. Амінокислоти в поліпептидному ланцюзі пов’язані пептидним зв’язком. Він визначає властивості, біохімічну функцію та загальну структуру білків. Пептидний зв’язок утворюється між - NH 2 на кінці однієї амінокислоти та - COOH на кінці іншої амінокислоти. Під час реакції вода видаляється.
Пептидний зв’язок між амінокислотами
Первинна структура білків генетично визначається і кодується в ДНК. Наприклад: Gly -Gly - Ala - Leu - Gly -
- первинна структура, що визначається порядком - послідовність амінокислот.
Вторинна структура білків
Вторинна структура дається геометричним розташуванням поліпептидного ланцюга незалежно від природи бічних ланцюгів. (Визначає геометричне розташування білка) Вторинна структура допускається вільним обертанням навколо одинарних α-вуглецевих зв’язків у поліпептидному ланцюзі та стабілізується наявністю водневих зв’язків. Водневий зв’язок утворюється між киснем карбонільної групи та воднем аміногрупи пептидного зв’язку.
Ми виділяємо дві основні вторинні структури:
α - спіраль
- α-гвинт
α - спіраль
Поліпептидний ланцюг розташований у спіралі за годинниковою стрілкою. Бічний ланцюг розташований назовні від гвинта, а нитки стабілізовані водневими зв'язками. Одна нитка спіралі містить 3,6 амінокислотних залишків.
β - структура (складений аркуш)
- складений аркуш
β - структура (складений аркуш)
Таке розташування поліпептидного ланцюга нагадує складений аркуш паперу. Макромолекули з'єднані водневими зв'язками, бічні ланцюги амінокислот спрямовані вище і нижче площини складеного листа. Розташування може бути паралельним або антипаралельним.
Третинна структура білків
Третинна структура виражає розташування α-спіралі та β-складеного аркуша у просторі. Третинну структуру стабілізують переважно дисульфідні зв’язки, а також водневі зв’язки, ван-дер-ваальсові сили та іонні зв’язки.
α - спіраль та β - складений лист можуть приймати форму:
куляста - куляста
фібрилярний - фіброзна форма
Четвертинна структура білків
Він виражає взаємне положення кількох поліпептидних ланцюгів, т. Зв субодиниці, які не пов’язані між собою пептидними зв’язками і утворюють єдину функціональну молекулу. Такі як гемоглобін.
Обмін білків
Білок не може зберігатися в організмі. Вони постійно змінюються - синтезуються і деградують. Ми відстежуємо білковий обмін на основі т. Зв азотний баланс, що виражає співвідношення між кількістю отриманого нами азоту та кількістю азоту, який виводиться з організму. У здоровому організмі баланс азоту знаходиться в рівновазі, споживання азоту в рівновазі з виділеною кількістю азоту. Винятком є, наприклад, період росту, коли поглинання азоту вище, ніж його виведення, оскільки амінокислоти беруть участь у формуванні нових тканин. Це позитивний азотний баланс.
Також відомий негативний баланс азоту, при якому вихід азоту вищий, ніж споживання. Така ситуація виникає при хворобі або похилому віці.
Білковий катаболізм
Білки гідролітично розщеплюються в організмі (в кишечнику) ферментами (протеазами). Поступове розщеплення виробляє амінокислоти з білків, які використовуються для синтезу нових білків або речовин, що містять азот. Амінокислоти розщеплюються в процесі, який називається дезамінуванням. Для дезамінування аміногрупа відщеплюється від амінокислоти у формі аміаку NH3. Деградація аміаку відбувається в циклі Орнітину - амінокислота орнітин перетворюється на сечовину, і вона виводиться з організму із сечею (у людей та ссавців). Залишки амінокислот вуглецю включені в цикл Кребса.
Орнітиновий цикл
Аміак карбоксилюється у присутності та участі АТФ до карбамоїлфосфату. Карбамоїлфосфат вступає в орнітиновий цикл за реакцією з орнітином (амінокислотою). При цьому утворюється цитрулін (амінокислота). Цитрулін реагує з аспартатом, утворюючи аргініну сукцинат. Фумарат відщеплюється від нього, утворюючи аргінін. Сечовина гідролітично відщеплюється від аргініну, а орнітин відновлюється. Сечовина виводиться із сечею від ссавців. Сечовина розчинна у воді, це нейтральна речовина.
ОРНІТИНОВИЙ ЦИКЛ
Джерело: випускник хімії, магістр. М. Бенесова, Мгр. Х. Сатрапова, DIDAKTIS, 2002
Білковий анаболізм
Вісім незамінних амінокислот не можуть бути синтезовані людським організмом і тому потрапляють у їжу як їжа. Дванадцять незамінних амінокислот можуть бути синтезовані організмом людини. Білки в організмі людини у багатьох випадках утворюються в процесі, який називається трансамінуванням. Це найпростіший спосіб біосинтезу білка. Трансамінація по суті є перенесенням аміногрупи з однієї амінокислоти в α-оксокислоту з утворенням іншої амінокислоти.
Трансамінування - переведення аміногрупи в оксогрупу
Білки виробляються з амінокислот у процесі, який ми називаємо протеосинтезом
Протеосинтез
Це дуже складний процес, який відбувається на рибосомах. У первинній структурі молекули ДНК ( дезоксирибонуклеїнова кислота ) зберігає інформацію про точний порядок амінокислот у білку (в поліпептидному ланцюзі).
Протеосинтез проходить у дві фази:
Транскрипція - це процес, при якому інформація про склад нуклеотидів транскрибується з ДНК в молекулу мРНК (медіаторну РНК). Нуклеотиди в мРНК вирівнюються на основі комплементарності основ. Генетична інформація з клітинного ядра передається в цитоплазму. Транскрипція подібна до реплікації, але головна відмінність полягає в тому, що під час транскрипції копіюється лише один ланцюг ДНК. У міру розгортання подвійної спіралі ДНК рибонуклеотиди зв’язуються воднем із комплементарними основами азоту на ДНК. Цей процес, а отже і ріст ланцюга РНК, каталізується ферментом РНК-полімеразою. У процесі транскрипції утворюються три основні типи РНК. МРНК-посередник, перенос (тРНК) та рибосома (рРНК), мРНК несе інформацію для синтезу молекули певного білка, тРНК пов'язує певну специфічну амінокислоту під час протеосинтезу і транспортує її до рибосоми, а рРНК є будівельним матеріалом рибосом.
(Формування ланцюга РНК каталізується ферментом РНК-полімеразою, який використовує дволанцюжкову ДНК як шаблон для синтезу РНК, що вимагає лише однієї ланцюга для транскрипції. Нова ланцюг РНК замінена нуклеотидом РНК-полімерази урацилом проти аденін-дезоксинуклеотиду в матриці ДНК, так що аденін і урацил утворюють додаткову пару в синтезі РНК, тобто аденін, гуанін і цитозин, РНК-полімераза, на відміну від ДНК-полімерази, не вимагає існування праймера, але починає синтез нового ланцюга з першого нуклеотиду.) (http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynthesis. pdf)
Синтез мРНК при транскрипції інформації з ДНК
- Молекула тРНК, яка приносить зв’язану амінокислоту до місця синтезу білка - рибосом.
Переклад - переклад. На другому етапі протеосинтезу порядок нуклеотидів з мРНК переводиться в порядок амінокислот у поліпептидному ланцюзі, що утворюється. Амінокислоти транспортуються за допомогою т-РНК. Тип амінокислоти визначається триплетом - кодоном. Кодон являє собою три послідовні підстави в ланцюзі m-РНК. Кожному кодону є додатковий антикодон. Антикодон являє собою три послідовні основи т-РНК, які є комплементарними кодону. t-РНК є специфічною для певної амінокислоти.
У перекладі m-РНК зв’язується з рибосомою, до якої приєднані перші дві амінокислоти, що несуть т-РНК. Між амінокислотами утворюється пептидний зв’язок. Новоутворений дипептид залишається зв’язаним з другою т-РНК, і перша т-РНК виділяється. Таким чином, додаткові амінокислоти зв’язуються, поки не утвориться вся молекула білка.
(Переклад - це процес перетворення генетичної інформації, що зберігається в молекулах мРНК, у структуру поліпептидного ланцюга білка. Це останній крок у системі передачі генетичної інформації з ДНК через мРНК до молекул білка.
Щоб новоутворений білок нормально функціонував, він повинен мати чітко визначену первинну структуру, тобто порядок окремих амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Інформація про первинну структуру синтезованого білка зберігається в порядку нуклеотидів у ланцюжку мРНК і називається генетичним кодом. ( http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynteza.pdf) )
Цікаві факти про білки
вологе волосся трохи довше сухого? Це пов’язано з денатурацією білків, яка спричинена тим, що молекули води порушують гідрофобні зв’язки, нанесені на третинну структуру білка. Однак денатурація цього типу є оборотною, і після висихання волосся третинна структура білків відновлюється.
Якщо ми готуємо сніг з яєчних білків вдома, це теж процес денатурації. Під час збивання білкові ланцюги механічно руйнуються. Денатурація, спричинена таким збиванням, незворотна.
Температуру вище 38 ° C потрібно знижувати, оскільки температура денатурації білків, що знаходяться в організмі людини, становить від 40 ° C до 60 ° C.