1 313 РОЗДІЛ 10 БІОЛОГІЧНА АКТИВНІСТЬ ПРОТЕНСІВ І ППТИД Етель Даніела Кабелло-Руїс1, Мара Адріана Нез-Гонзлес1, доктор Мануель Торрес де ла Крус2 1 Лабораторія аналітичної хімії, Факультет біологічних наук Автономного університету Нуево Лен, Мексика. 2 Центр біомедичних досліджень на північному сході Мексиканського інституту соціального забезпечення, Нуево Лен, Мексика. [захищено електронною поштою], [захищено електронною поштою], [захищено електронною поштою] http://dx.doi.org/10.3926/oms.325 Cabello-Ruiz, E.D., Nez-Gonzlez, M.A., & Torres de la Cruz, V.M. (2016). Біологічна активність білків та пептидів. У Rivas-Morales, C., Oranday-Cardenas, M.A., & Verde-Star, M.J. (Під ред.). Дослідження рослин, що мають медичне значення. Барселона, Іспанія: OmniaScience. 313-350.

білків

2 314 ДОСЛІДЖЕННЯ НА РОСЛИНАХ МЕДИЧНОГО ЗНАЧЕННЯ Анотація Білки та пептиди є предметом вивчення в різних дисциплінах, враховуючи, що було доведено, що вони не лише мають структурну активність, але можуть також представляти сприятливу біологічну активність для людини чи рослини. У цьому сенсі повідомлялося про численні дії щодо цих метаболітів, починаючи від антимікробної проти грампозитивних та грамнегативних бактерій, фунгіциду, до імуномодуляторів та протипухлинних захворювань, не забуваючи згадувати, що вони мають і інше застосування в галузі здоров’я. Останнім часом для розробки досліджень використовуються протеомічні засоби, де досягається характеристика деяких білків і пептидів, експресованих геномами, що дозволяє встановити взаємодію між цими метаболітами та уточнити їх функції, а також можливу ідентифікацію торгових марок. хвороби. Розвиток цих досліджень є перспективним для потенційного використання цих метаболітів як нових препаратів через багаторазову біологічну активність, про яку вже повідомлялося. Ключові слова Біологічна активність рослинних білків та пептидів, протеоміка для ідентифікації маркерів у діагностиці захворювань.

4 316 ДОСЛІДЖЕННЯ НА РОСЛИНАХ МЕДИЧНОГО ЗНАЧЕННЯ деяких видів рослин (Berg, Stryer, Tymoczko & Macarulla, 2008; Ren, Bretthauer & Castellino, 1995). Послідовності глікопротеїдів глікопротеїнів дуже різноманітні, залежно від молекулярних типів та видів, що вивчаються. Однак найвідоміші послідовності демонструють подібність у зонах, близьких до білкового з’єднання. Хоча різні глікопротеїнові ланцюги глікопротеїну, очевидно, однакові, між ними були виявлені незначні структурні зміни. Склад білкової фракції варіюється від одного глікопротеїну до іншого. Неясно, які саме амінокислоти беруть участь у об’єднанні з гліциновим ланцюгом, однак різноманітні функції глікопротеїнів є прямим результатом їх структур (Hernndez Rodrguez & Sastre Gallego, 1999). Вуглеводи містяться у набагато меншому ваговому відсотку в глікопротеїнах, ніж у протеогліканах, насправді багато глікопротеїди утворюються завдяки зв’язуванню вуглеводів з розчинними білками. Гідрофільна і полярна природа цукрів може різко змінити хімічні характеристики білка, до якого вони глікозилюють (Berg et al., 2008; Noiva, 2010). Рослини є важливим джерелом білків і пептидів, що мають численні біологічні дії не тільки як частину їх метаболізму, але й корисні для людини. Пептиди та білки були виділені з коріння, насіння, квітів, стебел та листя рослин і виявляли різні дії. 10.2. Білки Білки - це органічні макромолекули, які в основному складаються з вуглецю (С), водню (Н), кисню (О) та азоту (N); Хоча вони також можуть містити сірку (S) та фосфор (P) і, в меншій мірі, залізо (Fe), мідь (Cu), магній (Mg), йод (I), серед інших (Calvo-Bruzos, Gmez- Кандела, Ройо-Бордонада та Лпес-Номдеде, 2012). Ці молекули відповідають первинним структурам метаболізму живих істот, поряд з вуглеводами та ліпідами. Загалом, білки можна класифікувати за:

9 Білок або пептид Походження Біологічна активність Посилання Глікопротеїн Mj-AMPs Mirabilis jalapa Antifngica проти F. culmorum. (Cammue et al., 1992) (8 Da) Білок (14 кДа) Алое Вера Протигрибковий проти Candida paraprilosis, (Das et al., 2011) Candida krusei і Candida albicans 500 білків Листя рису Союз, ферментативний, фасилітатор (Cao et al., 2014) транспорт, інгібітор, структурна складова, каталітичний лектин (8,7 кДа) Allium chinense Binder 60 мг/мл (Xiao et al., 2015) Потенційні протиракові протеази (M36, M35, протеїни Corvina Onygena (Y. Huang, Busk, Herbst & Lange, M43 та S8) 2015) Субклітинний фратаксин Арабідопсис Гем та біосинтез сірчаної групи (Turowski et al., 2015) (Fe-S) в мітохондріальній області Лектин (35 кДа) Алое вера Мітотична стимуляція лімфоцитів, (Koike та співавт., 1995) доповнюють активацію комплементу, альтернативну, протизапальну, противиразкову та протипухлинну, на додаток до мітогенної активності. Purothionina Triticum Здатність інгібувати ріст (Fernandez de Caleya, Gonzalez-aestivum деяких фітопатогенів, таких як Pascual, Garcia-Olmedo & Pseudomonas solanacearum, Xanthomonas Carbonero, 1972) campestris і Corynebacterium michiganenseIVOLOG PROTECA PROT. 2016) 321 Продовження

10 Продовження 322 Білок або пептид Походження Біологічна активність Посилання Пптиди Pp-AMP1 та Pp- Активність проти різних фітопатогенів, (Witherup та ін., 1994) AMP2, включаючи Erwinia carotovora, Agrobacterium radiobacter, Clavibacter michiganensis та Curtobacterium flaccumracin de 13-25 мг/мл SmAMP3 Stellaria media L. Протигрибковий за мікромолярної концентрації (Рогожин та ін., 2015) Багаті цистеїном пептиди Різобій Сприяє імпорту пептидів (Guefrachi et al., 2015) (NCR) NCR та забезпечує захист від мікроорганізмів. Підсилювач імунної відповіді бета-дефензинів Oreochromis (Dong et al., 2015) niloticus ДОСЛІДЖЕННЯ НА РОСЛИНАХ МЕДИЧНОГО ЗНАЧЕННЯ Протигрибкові пептиди Інсектицид, протигрибковий засіб (Faruck, Yusof & Chowdhury, 2015) Iturina A Bacillus Antifngico (Kawagoe p. Протимікробні (Datta et al., 2015) синтетичні (AMPS) Пептиди, отримані противірусно (Ortega-Berlanga et al., 2015) Пептиди та імуномодулятори молока RhoA (Gauthier, Pouliot & Saint-Sauveur молочні продукти, 2006; Mulero-Cnovas, Zafrilla- Рентеро, Мартнез-Ках-Мартнез, Леал-Херндес та Абельн-Алем, 2011)

11 Білок або пептид Походження Біологічна активність Довідкові пептиди Клейковина пшениці Стимуляція вивільнення після їжі (Fukudome, Shimatsu, Suganuma of insulin & Yoshikawa, 1995) Гідролізовані антиоксидантні пептиди (Davalos, Gomez-Cordoves de gelatina, de & Bartolome, 2004; Gibbs, Clara, Masse & Mulligan яєчні продукти та продукти 2004 р .; Гоббетті, Степаняк, молочні продукти та ін. Angelis, Corsetti & Di Cagno, 2002; Graszkiewicz, elazko, Trziszka & Polanowski, 2007; Kim, Byun, Park & ​​Shahidi, 2001; Venereo-Gutirrez, 2002) Поліманнановий полісахарид Алое барбаденсис Всі характеристики, визначені (Vittori, Martin, & Sabater, 2012) ацетильованими (APMP) Міллером, свідчать про те, що стабілізована активність в APMP належить до основного секреторного сімейства пероксидаз з різним використанням Біотехнологічні пептиди Anethum Торгівля мембранною активністю (Cito (Kulikova et al., 2015) токсичні гравеолени). Пептид послідовності Oryza sativa та зниження in vitro активності (Warren, Kasun, Leonard & SVTIHHLGGGS Triticum urartu polygalacturonase. Kirkpatrick, 2016) Активність деградації рекомбінантних протеаз Onygena corvina (Y. Huang et al., 2015), що належать до сімейства BIOLOGICAL АКТИВНІСТЬ ПРОТЕНІВ І ППТИДІВ Кератин S8 323 Таблиця 1. Білки та пептиди з біологічною активністю