Вид: Міжнародний патент (Договір про патентну кооперацію). Резюме патентів/винаходів. Номер заявки: PCT/EP2003/005876.

гідролізат

Громадянство заявника: Нідерланди.

Адреса: HET OVERLOON 1 6411 TE HEERLEN НІДЕРЛАНДИ.

Міжнародна патентна класифікація:

  • A23J3/10РОЗДІЛ А - ПОТРЕБИ ПОТУЖНОГО ЖИТТЯ. ›A23ХАРЧУВАННЯ АБО ХАРЧОВА ПРОДУКЦІЯ; ВАШЕ ЛІКУВАННЯ, НЕ ОХОПЛЕНЕ ІНШИМИ КЛАСАМИ. ›A23JКОМПОЗИЦІЇ, ЩО ВІДБУЮТЬСЯ БІЛКІВ ДО ЇЖИ; ЛІКУВАННЯ БІЛКІВ ДО ЇЖИ; КОМПОЗИЦІЇ ДЛЯ ПРОДУКТІВ НА ФОСФАТІ. ›A23J 3/00 Лікування білка для їжі. ›Казеїн (сушка казеїну A23J 1/22).
  • A23J3/34 A23J 3/00 […] ›з використанням ферментів.
  • C12N15/57РОЗДІЛ С - ХІМІЯ; МЕТАЛУРГІЯ. ›C12БІОХІМІЯ; ПИВО; АЛКОГОЛЬНІ НАПОЇ; ВИНО; ОЦЕТ; МІКРОБІОЛОГІЯ; ЕНЗИМОЛОГІЯ; ТЕХНІКИ МУТАЦІЇ АБО ГЕНЕТИКИ. ›C12N МІКРООРГАНІЗМИ ТА ЕНЗИМИ; КОМПОЗИЦІЇ, ЯКІ МІСТЮТЬСЯ (біоциди, продукти, що відлякують або залучають шкідливих тварин, або регулятори росту рослин, що містять мікроорганізми, віруси, мікроскопічні гриби, ферменти, продукти бродіння або речовини, отримані або вилучені з мікроорганізмів або речовин тваринного походження A01N 63/00; препарати для медичного використання A61K; добрива C05F); РОЗМНОЖЕННЯ, РОЗВИТКУ АБО ЗБЕРЕЖЕННЯ МІКРООРГАНІЗМІВ; МУТАЦІЯ ТА ГЕНЕТИЧНА ТЕХНІКА; КУЛЬТУРНІ МЕДІА (середовище для мікробіологічних тестів C12Q 1/00). ›C12N 15/00 Мутація або методи генної інженерії; ДНК або РНК, пов’язані з генною інженерією, вектори, напр. напр. плазміди, або їх виділення, їх отримання або їх очищення; Використання для цього господарів (мутанти або мікроорганізми, модифіковані генною інженерією C12N 1/00, C12N 5/00, C12N 7/00; нові рослини як такі A01H; розмноження рослин методами культури тканин A01H 4/00; нові расові тварини як такі A01K 67/00; використання лікарських препаратів, що містять генетичний матеріал, що вводиться в клітини людського організму для лікування генетичних захворювань, генна терапія A61K 48/00; пептиди загалом C07K). ›Що впливає на пептидні зв’язки (3.4).
  • C12N9/48 C12N […] ›C12N 9/00 Ферменти, с. напр. лігази (6.; Проферменти; Композиції, що їх містять (препарати для чищення зубів, що містять ферменти A61K 8/66, A61Q 11/00; препарати для медичного застосування, що містять ферменти A61K 38/43; миючі композиції, що містять ферменти C11D); Процеси підготовки, активації, інгібують, відокремлюють або очищають ферменти. ›Діють на пептидні зв’язки, наприклад тромбопластин, лейцин амінопептидазу (3.4).

  • Fb
  • Twitter
  • 📞
  • ✉

Фрагмент опису:

Білковий гідролізат, багатий трипептидами.

Область винаходу

Даний винахід відноситься до білкового гідролізату та його застосування. Передумови винаходу

Зростає інтерес до використання білкових гідролізатів як для медичних, так і для немедичних цілей. В обох додатках першочергове значення має легко засвоювана дієта, яка пропонує полегшене засвоєння шлунково-кишкового білка. Білкові гідролізати для медичного застосування також вимагають дуже низьких алергенних властивостей. Для продуктів, призначених для немедичного застосування, приємні смакові характеристики та задовільна розчинність у кислих умовах є важливими характеристиками. На жаль, процес гідролізу, необхідний для досягнення цих переваг, має кілька недоліків. Сюди входять гіркі залишкові ароматизатори, залишкові імуногенні матеріали, низький вихід харчових незамінних амінокислот, високі осмотичні значення, спричинені вивільненням вільних амінокислот, і, нарешті, обмежена стійкість у кислому середовищі.

Різні ферментні суміші були описані в попередніх публікаціях, спрямованих на оптимізацію характеристик гідролізату та зменшення виробничих витрат. Всі ці публікації стосуються використання одиночних або змішаних ендопротеазів. Приклади включають EP321 63, який стосується використання ендопротеаз, отриманих від тварин, таких як трипсин, хімотрипсин та панкреатин, а також EP 325 986 та WO 96/13,174, які сприяють використанню ендопротеаз, отриманих з видів Bacillus або Aspergillus. На жаль, ці ферментні комбінації завжди виробляють пептидні суміші, які гірчать і мають широкий молекулярно-масовий розподіл. Високомолекулярні пептиди небажані, оскільки вони відповідають за алергенну реакцію, а їх всмоктування вимагає додаткових етапів ферментативної обробки в кишечнику. Зменшення гіркого присмаку в гідролізатах робить використання екзопротеаз, таких як амінопептидази або карбоксипептидази, необхідним. Недоліками цього процесу зменшення гіркоти є виділення значної кількості вільних амінокислот і, отже, неприємних смакових ароматів та втрата важливих з поживної точки зору амінокислот.

На закінчення слід сказати, що промислове виробництво білкових гідролізатів продовжує базуватися на ферментних сумішах, які є далеко не оптимальними, тому для отримання пептидних сумішей, які мають неоптимальний розподіл за розмірами, потрібні дорогі етапи очищення.

Після нормального всмоктування з їжею білки в їжі поступово гідролізуються до більш дрібних фрагментів, які з часом транспортуються через стінку тонкої кишки. Під час проходження через шлунково-кишковий тракт активний ряд різних протеаз, що походять із шлунку, підшлункової залози та тонкої кишки. Ендопротеази, такі як пепсин, трипсин та хімотрипсин, розщеплюють високомолекулярні білки на менші олігопептиди. Потім ці олігопептиди додатково гідролізуються рядом інших ферментів, таких як ди- та трипептидилпептидази, а також аміно- та карбоксипептидази. Остаточні стадії гідролізу відбуваються в тонкому кишечнику і призводять до змішування вільних амінокислот та ди- та трипептидів (Grimble, G.K. 1994. Annu.Rev.Nutr. 14; 419-447).

Недавня комерціалізація різних білкових гідролізатів, що заявляють про антигіпертензивний ефект, підкреслює розширену сферу використання білкових гідролізатів, що містять "біоактивні" пептиди, в медичних та немедичних цілях. Ці біоактивні пептиди та білкові гідролізати, що містять такі біоактивні пептиди, були описані в численних патентних заявках. Наприклад, WO 97/78 описує гідролізати, отримані інкубацією з пробіотичними бактеріями або ферментами, отриманими з таких бактерій. ВО

99/16,461 описується інгібування специфічного пептиду специфічного ферменту, що перетворює ангіотензин, отриманого ферментацією Lactobacillus. WO 1/32.95 описує приготування продукту, що містить антигіпертензивні пептиди шляхом ферментації казеїну молочнокислими бактеріями. Кілька інших застосувань (див., Наприклад, WO 1/68,114) описують використання високоочищених або хімічно синтезованих пептидів для зниження артеріального тиску або лікування діабету, ниркової недостатності або ожиріння.

Опис винаходу

Завданням цього винаходу є спосіб отримання білкового гідролізату, який багатий на трипептиди, в якому щонайменше 2 мольних% пептидів мають молекулярну масу від 2 до 2 Da і присутні у вигляді трипептиду, і в якому щонайменше 3% трипептиди мають карбокси-кінцевий пролін. Переважно, білковий гідролізат винаходу позбавлений гіркоти. Гідролізат може додатково містити дипептиди.

Згідно кращого втілення способу винаходу, вибраний білок або білковий субстрат контактують з відповідною ендопротеазою. Цією підходящою ендопротеазою є переважно пролін-специфічна ендопротеаза (PSE або EndoPro), більш переважно використовується PSE. Крім того, цей субстрат контактує з відповідною трипептидазою (TPAP) або сумішшю трипептидаз. Такі трипептидази визначаються як ферменти, здатні вивільняти трипептиди з поліпептиду або на N-кінцевій стороні поліпептиду, яка, отже, охоплює так звані трипептидази, або на С-кінцевій стороні поліпептиду, таким чином охоплюючи так називають пептид-трипептидазами. Переважно, щоб білковий субстрат спочатку ферментувався ендопротеазою, такою як серинова протеаза, металоендопротеаза або аспарагінова протеаза, для часткової гідролізації білка. Встановлено, що TPAP, як правило, є більш ефективним на таких попередньо скатаних білкових субстратах.

Процес згідно винаходу включає комбінацію однієї або декількох ендопротеаз з однією або кількома трипептидазами. Переважно, що ферменти використовуються в ізольованій формі та у діапазоні співвідношень білкової трипептидази до ендопротеази, що становить від 1: 5 до 1: 5, переважно від 1:, 1 до 1: 1.

Білковий субстрат або частковий гідролізат, що утворився, спочатку можна піддавати першій придатній ендопротеазі, а потім ТРАР або суміш ТРАР. У випадках, коли оптимальні умови активності ферментів приблизно однакові, може бути кращим одноетапний процес. Переважно, щоб TPAP, який використовується в цьому процесі, є TPAP, який після інкубації при рН 5 протягом однієї години при 5 ° C виявляє щонайменше 7% залишкової активності на підкладці Ala-Ala-X-pNA, як виміряно в Прикладі 1. X може варіюються залежно від конкретного TPAP залежно від специфіки TPAP. X являє собою амінокислотний залишок, що призводить до щонайменше значної активності TPAP (див., Наприклад, рис. 1).

Щоб фермент був корисним в якості допоміжного засобу для приготування кормових інгредієнтів, фермент повинен відповідати вимогам. [Продовжуйте читати]

Претензії:

1. Білковий гідролізат, у якому щонайменше 2 моля% пептидів, що мають молекулярну масу від 2 до 2 Дальтон, присутній у гідролізаті у вигляді трипептиду і в якому щонайменше 3% трипептидів мають карбокси-проліновий термін.

2. Білковий гідролізат за п. 1, де принаймні 25 мол.% Або більш переважно щонайменше 3 мол.% Пептидів, що мають молекулярну масу від 2 до 2 Дальтон, присутній у гідролізаті у вигляді трипептиду.

3. Білковий гідролізат за п. 1 або 2, де переважно щонайменше 2%, переважно щонайменше 3% або більш переважно щонайменше 4% проліну, присутнього у вихідному білку, присутній у трипептидах.

4. Білковий гідролізат по кожному з пп.1-3, де щонайменше 35% трипептидів мають карбокси-кінцевий пролін.

5. Білковий гідролізат по кожному з пп.1-4, де щонайменше 7 мольних% пептидів або, переважно, щонайменше 75 мольних% пептидів містять від 2 до 7 амінокислотних залишків (дипептид до гептапептиду).

6. Спосіб отримання білкового гідролізату, який включає контакт білкового субстрату з:

а) 1 пролін-специфічна ендопротеаза, що має кислотний оптимум рН; Y

б) 1-трипептидил-амінопептидаза.

7. Застосування білкового гідролізату по кожному з пп.1-5 для споживання ссавцями, переважно людиною.

8. Ферментна композиція, що містить

а) пролін-специфічна ендопротеаза, що має кислий оптимум рН; Y

б) трипептидил амінопептидаза.

9. Ферментна композиція за п. 8, де трипептидил-амінопептидаза здатна розщеплюватися за залишками глутаміну/глутамату та аспарагіну/аспартату.

9. Ферментна композиція за п. 8 або 9, де, коли цю композицію додають до відповідного білка, вона здатна продукувати білковий гідролізат за будь-яким з пп. 1-5.

11. Харчовий або кормовий продукт, що містить гідролізат по кожному з пп.1-5.

12. Застосування ферментної композиції по кожному з пп.8-9 для зменшення непереносимості харчових продуктів, багатих проліном.

Застосування ферментної композиції по кожному з пп. 8 - 9 в їжі або кормах або у виробництві їжі або кормів

Подібні або споріднені патенти:

Методи виробництва казеїну від 7 грудня 2018 року від Select Milk Producers, Inc: Метод виробництва міцелярного казеїну, що включає етапи: a. Відфільтруйте вихідний продукт, який містить пастеризоване знежирене молоко з мікрофільтрацією, […]

Використання сіалідази в молочній технології від 6 грудня 2017 року від DSM IP ASSETS B.V.: Метод приготування йогурту або питного йогурту, що включає додавання сіалідази та підкислювача до білка, що містить сиалову кислоту, що дозволяє […]

Рідкий поживний склад, багатий енергією з поліпшеними органолептичними властивостями, від 25 жовтня 2017 р. Від N.V. NUTRICIA: Рідка поживна композиція з рН в діапазоні від 6 до 8, що включає від 6 до 20 г/100 мл білка, де зазначений білок містить міцелярний казеїн, де [...]

Плавлений сир, збагачений кальцієм без емульгуючих солей, та процедура його приготування від 13 вересня 2017 року FONTERRA CO-OPERATIVE GROUP LIMITED: Спосіб приготування плавленого сиру без емульгуючих солей, що включає: (а) надання рідкої молочної композиції або композиція гелевого молока […]

Спосіб отримання композицій бета-казеїну, від 21 грудня 2016 року, від ARLA FOODS AMBA: Метод отримання композиції, що містить бета-казеїн, включає етапи: а) попереднього нагрівання молока шляхом регулювання температури [… ]