Природні науки »Хімія

Характеристика білків
Хімічно білки є біополімерами, тобто природними високомолекулярними речовинами. Білки є основним будівельним елементом живої речовини і є у всіх клітинах. Вони беруть участь у побудові всіх тканин, тобто м’язів, кісток, сухожиль, хрящів, а також шкіри, нігтів, волосся.

білків

Вони складаються з більш ніж 100 амінокислотних залишків і пов’язані пептидним зв’язком. 20 протеїногенних амінокислот бере участь у побудові білків. Наприклад, колаген, кератин, каталітичні ферменти, регуляторні гормони, захисні антитіла та гемоглобін представляють структурну функцію в організмі.

Білки можна розділити на прості, які містять у своїх молекулах лише амінокислоти, або складні, які крім білкового компонента містять і небілковий компонент, так званий протезний компонент. Оскільки білки мають величезну різноманітність, це також відображається на різноманітності їх функцій в організмі.

1.1 Характеристика амінокислот
Амінокислоти (АА-амінокислоти) є основним будівельним матеріалом білків і пептидів.
З хімічної точки зору, амінокислоти є похідними заміщення карбонових кислот. Їх молекули складаються з карбоксильної групи та аміногрупи.

Загальна формула амінокислот:
Більшість амінокислот, що трапляються в дикій природі, є α-кислотами, які мають NH2 -групу в α-положенні, таким чином, приєднані до другого вуглецю, що прилягає до карбоксильного вуглецю, та L-кислот, конфігурація яких походить від L-гліцеральдегіду.
L-гліцеральдегід:
L-кислота:

У білках міститься двадцять протеїногенних амінокислот.
Незамінні амінокислоти (незамінні) не можуть синтезуватися людським організмом, тому вони повинні потрапляти в їжу. До основних амінокислот належать валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, маціонін, фенілаланін, триптофан. І навпаки, незамінні амінокислоти можуть синтезуватися організмом людини в процесі трансамінування з амінокислот, що потрапляють в їжу.

1.2 Структура білка
1.2.1 Первинна структура білків
Первинна структура білків вказує на порядок (послідовність) амінокислот у поліпептидному ланцюзі та визначає біохімічну функцію білків. Первинна структура визначається генетично у вигляді генетичного коду в молекулі ДНК. Заміна однієї амінокислоти в послідовності на іншу амінокислоту може спричинити серйозні розлади.
1.2.2 Вторинна структура білків
Вторинна структура задається геометричним розташуванням поліпептидного ланцюга і допускається вільним обертанням навколо одинарних α-вуглецевих зв’язків у поліпептидному ланцюзі та стабілізується існуванням водневих зв’язків.

Ми розрізняємо дві основні вторинні структури білків, а саме α-спіраль, яка представляє розташування поліпептидного ланцюга у правообертальну спіраль (рис. 1). Нитки цього гвинта стабілізуються за допомогою згаданих водневих зв'язків, а бічний малюнок спрямований на гвинт. Одна нитка α-спіралі містить 3,6 амінокислотних залишків. Ще однією вторинною структурою білків є так звана β-структура. (Малюнок 2). Ця β-структура являє собою з'єднання багатьох паралельних білкових макромолекул у форму, що нагадує складений аркуш паперу. За допомогою водневих зв’язків окремі макромолекули зв’язані внутрішньомолекулярно, а бічні ланцюги амінокислот спрямовані вище і нижче площини складеного листа.

1.2.3 Третинна структура білків
Третинна структура характеризується розташуванням α-спіралі та складеного аркуша простору. Це розташування характеризується кулястою або фібрилярною (волокнистою) формою, окремі частини ланцюга пов'язані дисульфідними зв'язками. Однак задіяні також водневі зв’язки, сили Ван-дер-Ваальса та іонні зв’язки.

1.2.4 Четвертинна структура білків
Четвертинна структура характерна для деяких ферментів, гемоглобіну та інших білків. Він представлений кількома поліпептидними ланцюгами, розташування яких обговорюється в четвертинній структурі.

1.3 Властивості білків
Властивості окремих білків визначаються їх будовою, що також визначає їх функцію в організмі. Білки - це тверді речовини, і їх розчинність у воді залежить від їх структури. Водорозчинні білки утворюють колоїдні розчини, які відрізняються від справжніх розчинів розміром дисперсних частин.

Соління, тобто збільшення концентрації солі колоїдних білкових розчинів, спричинює осадження білків із розчину у вигляді осаду. Цей процес утворення згустків називається коагуляцією і може бути оборотним або незворотним. Осад, утворений оборотною коагуляцією, диспергували до вихідного колоїдного розчину додаванням води. Такий осад утворюється, наприклад, під дією NaCl. І навпаки, осади, які утворили незворотну коагуляцію, не можуть бути розчинені. Вони проникають, наприклад, під дією солей важких металів. Вплив більш високої температури, опромінення, дії розчинів кислот і основ на білок призводить до незворотних змін третинної структури, так званої денатурації, при якій білок втрачає свою біологічну активність. Денатурація білка має практичне значення у повсякденному житті.

1.4 Значущі білки
1.4.1 Прості білки
До важливих простих білків належать, наприклад, склеропротеїни. Склеропротеїни - це фібрилярні білки, нерозчинні у воді. Вони є будівельним матеріалом тваринних організмів. Це, наприклад, колаген, який міститься в шкірі, сухожиллях, хрящах, кістках і становить близько третини всіх білків, що містяться в організмі тварини. Колаген багатий гліцином, проліном та гідроксипроліном. Готуючи тканини, що містять колаген, ми отримуємо желатин. Кератин, який входить до складу волосся, шкіри нігтів і пір’я, також є фібрилярним білком.

Іншими важливими білками є сферопротеїни, які належать до глобулярних білків, тобто білків із сферичною структурою (форма кулі). Вони розчиняються у водно-сольових розчинах і виконують різні функції. До них належать, наприклад, альбуміни, які входять до складу сироватки крові, яєчного білка, молока. Також сюди входять глобуліни, які важко розчиняються у воді, але добре розчиняються у розчинах солей. Вони також входять до складу, наприклад, сироватки крові, яєчного білка, молока. Вони впливають на захисні сили організму. Зокрема, імуноглобуліни діють як антитіла в організмі та захищають організм від чужорідних речовин та мікроорганізмів. Гістони, що містять основні амінокислоти, трапляються в ядрах клітин, де вони зв’язуються з нуклеїновими кислотами.

1.4.2 Складені білки
До складених білків належать фосфопротеїни, гемопротеїни, металопротеїни, нуклеопротеїди, глікопротеїни та ліпопротеїни. Фосфопротеїни містять фосфорну кислоту, яка ефірно пов'язана з гідроксильними групами серину. Сюди входить, наприклад, казеїн, який міститься в молоці і зв’язує кальцій із собою.

Білки, що містять компонент кольору гему, називаються гемопротеїнами. Гем - це органічний комплекс, який зв’язує іони заліза. Він входить до складу пігменту крові гемоглобіну, який бере участь у транспорті кисню в організмі. Також сюди входять, наприклад, міоглобін. Металопротеїни - це білки, що містять метали, які переносять або зберігають, наприклад, трансферин.

Нуклеопротеїди містять нуклеїнову кислоту і є компонентом клітинних ядер.
Глікопротеїни, що містять вуглеводи, входять до складу секрету слизової і підвищують їх в’язкість. Ліпопротеїни беруть участь у побудові клітинних мембран. Вони характеризуються вмістом ліпідів (жирів).