Отримуйте пропозиції щодо відповідних наукових статей WhatsApp на місці.
Я хочу пропозиції
Тіло людини залежить від трьох макроелементів для виробництва енергії, яка використовується для розвитку м’язової роботи та різних клітинних функцій, включаючи реконструкцію та синтез нових клітин і тканин. Зокрема, білки - це молекули, які за структурою відрізняються від вуглеводів та жирів наявністю аміногрупи (NH2-). Крім того, у всьому людському організмі білки всюди існують і вважаються "молекулами дії" в біохімії. Білки складаються з амінокислот, 21 з яких використовується кожною клітиною організму для побудови білків (пам’ятайте, що амінокислота 21 - це L-селеноцистеїн, загальний залишок у послідовності деяких селенопротеїнів (рис. 1). Навіть у у випадку деяких одноклітинних організмів існує протеїногенна амінокислота № 22 або піролізин).
Рисунок 1. Молекулярна структура 21 протеїногенних амінокислот. Взято з: Cojocarl D, Кафедра медичної біофізики, Університет Торонто, 2010.
Беручи до уваги велику кількість нових даних та незнання деяких важливих понять у білковому обміні, нижче ми пояснимо із загальної точки зору, але з достатньою біохімічною глибиною, деякі з них:
ЗАПОВНЕННЯ ПРОТЕІНУ "ОБОРОТ"
Особливою особливістю білкового обміну є спільне існування процесів синтезу та деградації білка (рис. 2). Відбувається заміна або оборот. Цей оборот швидший для білків слизової оболонки кишечника, еритроцитів або шкіри, і набагато менше для білків сполучної тканини та нервової системи, наприклад. У будь-якому випадку можна вважати, що добовий обмін білка досягає до 2% від загальної кількості білків організму, що називається лабільним білком тіла (Álvarez L & Iglesias I, 2004).
Малюнок 2. Оборот Білок. Баланс синтезу і розпаду білка визначає розмір і функцію міоцита (м’язової клітини). Білки, які пошкоджені, неправильно складені, з помилками синтезу або вже марні, розкладаються до амінокислот, які використовуються для синтезу нових функціональних білків. Зображення взято з: Baskin KK & Taegtmeyer H. Зняття тиску з боку серця: тонкощі та атрофічні реконструкції. Cardiovasc Res.2011, 90 (2): 243-250.
Хоча незалежний вплив або споживання енергії, або дієтичного білка на склад тіла був широко вивчений (як і енергетичний потенціал, ендокринні та метаболічні механізми, що пояснюють пристосування організму до маніпуляцій з дієтичною енергією та білками); взаємодія між енергетичним статусом та споживанням білка щодо обміну білка скелетних м’язів та пов’язаних з ними регуляторних систем залишається в основному невивченою. Нещодавні дослідження різних дослідницьких груп дали послідовні дані, що демонструють інтерактивний вплив енергії та білка на обмін білка в м’язах (Pasiakos SM, et al. 2015), які ми пояснимо нижче.
Більшість амінокислот від протеолізу (деградація білка) повторно використовуються для ресинтезу білка, хоча значна частина катаболізується (між 15-20% від загальної кількості), що вимагає їх дієтичної заміни (Álvarez L & Iglesias I, 2004). У перерахунку на цифри для людини заввишки 1,70 м і ваги 70 кг, білки в тілі складають близько 11-12 кг, а лабільний білок у тілі становитиме близько 240 г. Отже, дієтичний замінник повинен перевищувати приблизно 40 грам (значення, що відповідає 15-20%, що катаболізується з тих 240 г лабільного білка), тому вимоги до нормальної дорослої людини встановлюються трохи вище цієї кількості, приблизно 60 грам.
Тепер оборот Білок скелетних м’язів - це динамічний процес, який передбачає синтез нових білків і деградацію вже існуючих, але швидкість цього процесу буде залежати від наявності амінокислот і розщеплення ендогенного білка. Як ми вже згадували, циклічна поведінка амінокислот між синтезом та деградацією м'язового білка є критично важливою для росту, підтримки та відновлення тканин організму, що полегшує адаптацію та відновлення після фізичних механізмів, що викликають метаболічний стрес (наприклад, гіпертрофія рутина) (Pasiakos SM, et al. 2015); отже, неправильна робота цього м’язового обороту може бути фактором, що сприяє поступовій втраті м’язової маси (наприклад, саркопенія) (Murton AJ, 2015). оборот М’язи регулюються внутрішньоклітинними анаболічними сигналами та протеолітичними системами, які детальніше обговорюються в наступних рядках:
- Регуляція синтезу м’язових білків
- Регуляція деградації м’язового білка
Рисунок 4. Дія протеасоми під час обороту білка. Представлення показує комплекс 20S та регуляторну область 19S. Помаранчеві ділянки відповідають місцям розпізнавання ланцюжків поліубіквітину, які пов'язані з білком, що підлягає деградації (Набір субстрату), який направляється до центру комплексу 20S для його гідролізу (Заручини). Згодом процеси десубіквітації проводяться після того, як білок, що катаболізується, розгортається і переміщується через ядро комплексу 20S, де він нарешті зазнає протеолізу. Рисунок взято з: Bhattacharyya S, et al. Nature Reviews Молекулярно-клітинна біологія, 2014 рік, п’ятнадцять: 122–133.
Протеасома є важливим компонентом системи контролю якості білка. Ваше гальмування летальний, через те, що це дозволило б накопичувати білки без розкладання, які є потенційно токсичними, крім того, що створює амінокислотний дисбаланс через те, що зазначені білки без розкладання знерухомлюють нормальну рециркуляцію амінокислот (Baumann K, 2014 ).
Беручи до уваги попередні абзаци, малюнок 5 є окремим і представляє макрозміст того, що вже було обговорено біохімічно.
Рисунок 5. Схематичне зображення синтезу та деградації білка. Загалом можна сказати, що гіпертрофія м’язів виникає тоді, коли швидкість синтезу м’язового білка більша за його деградацію. Ми повинні враховувати важливість калорійності, необхідної для правильного використання азотистих скелетів (100-200 ккал на кожен грам азоту - Lemon PW, 1991).
ТІЛОВИЙ БАЛАНС АЗОТУ
Рекомендований прийом білка для нормальної дорослої людини може становити приблизно 0,8 г на кілограм на добу. Природно, що вимоги набагато вищі для новонароджених, дітей, вагітних жінок, спортсменів/спортсменів тощо, і нижчі на останніх етапах життя (Консультативний комітет з дієтичних рекомендацій, 2010).
Ці вимоги ґрунтуються на міркуваннях, викладених вище, але встановлюються на практиці, оцінюючи споживання та втрати між ними (кал, сеча, піт, лущення шкіри та слизової оболонки кишечника, волосся тощо), таким чином досягаючи того, що називається баланс азоту в організмі, що є різницею між обома величинами (Álvarez L & Iglesias I, 2004). Іншими словами, враховуючи, що середній вміст азоту в харчових білках оцінюється в 16%, через взаємозв'язок між споживанням білків з раціону та їх виведенням з організму можна встановити баланс утриманого азоту (Nacleiro, et al. ., 2011).
Схід баланс позитивний коли споживання перевищує втрати, і вказує на більший "анаболізм білка", оскільки в організмі зберігається азот, який у надлишку стимулює синтез білка в клітинах організму (Poortmans JR, 1993; Di Pasquale M, 1997; Tipton & Wolf, 2001). Це відбувається, коли відбувається зростання або одужання від захворювання. З іншого боку, коли втрати перевищують споживання, ми стикаємось з негативне сальдо (ситуації голодування, стресу тощо); тобто, коли виводиться більше азоту, ніж споживається, і це свідчить про високий «катаболізм білка» (McArdle, et al. 2000). Нульовий баланс або баланс азоту характеризує нормальну дорослу людину.
- Ми входимо в нову парадигму харчування? Чому ОРР ще не переглянуто?
З іншого боку, альтернативною пропозицією до азотистого балансу є використання ізотопного індикатора як показника окислення амінокислот (IAAO, Показник окислення амінокислот). Метод IAAO заснований на концепції, що при недостатності однієї незамінної амінокислоти всі інші амінокислоти (включаючи ізотопний маркер для амінокислоти) будуть окислюватися. У міру збільшення надходження дефіцитної або обмежуючої амінокислоти швидкість окислення інших амінокислот зменшуватиметься, оскільки все більше амінокислот включається в білки. Метод IAAO використовує двофазну регресію для обчислення точки перемикання для EAR і, мабуть, відображає мінімальну кількість білка, необхідну для створення насичення передавальної РНК (тРНК) для синтезу білка. Точка найнижчого окислення показника амінокислоти визначається як потреба обмежуючої амінокислоти. Дослідження, проведені за методом IAAO, показали, що потреби в білках можуть досягати ≈ 1,2 г/кг/добу, що на 40-50% перевищує баланс азоту та поточну RDA (Humayn MA, et al. 2007; Elango R, et al. 2008; Fukagawa NK, 2014; Marini JC, 2015; Layman DK, et al. 2015).
"КОЖНА СПРОБА ЗМІНИТИ ВЕЛИКУ ЗМІНУ СУЩИХ УМОВ, КОЖНЕ БЛАГОРОДНЕ БАЧЕННЯ НОВИХ МОЖЛИВОСТЕЙ ДЛЯ РАДИ ЛЮДИНИ, БУЛО ПОЗНАЧАНО УТОПІЄЮ" - Емма Голдман
РЕКОМЕНДОВАНА НАВЧАННЯ:
Для Дієго А. Бонілла Окампо
MTX NUTRITION Science Product Manager
Директор MTX COLLEGE
ЛІТЕРАТУРА
1. Tipton KD & Wolf R. Вправи, метаболізм білка та ріст м’язів. Int J Sport Nutrition та Exc Metab. 2001 рік, одинадцять (1): 109-132.
2. Поортманс, Дж. Принципи біохімії вправ, Каргер, 1993.
3. Ді Паскуале, М. Амінокислоти та білки для спортсменів, Анаболічний край. CRC Press Boca Raton, Нью-Йорк, 1997.
4. Меттлер С, Мітчелл Н, Типтон К.Д. Збільшене споживання білка зменшує втрату маси тіла під час схуднення у спортсменів. Медицина та наука у спорті та фізичних вправах. 2010 р .; 42 (2): 326–337.
5. Філліпс С.М., Ван Лун ЖЖ. Дієтичний білок для спортсменів: від вимог до оптимальної адаптації. Журнал спортивних наук. 2011 р .; 29 (Додаток 1): S29–38.
6. Розенблум, Каліфорнія, Коулмен Е. Спортивне харчування: практичний посібник для професіоналів. Академія харчування та дієтології; 2012 рік.
7. Мур Д.Р., Філліпс С.М., Слейтер Г. Білок. В: Deakin V, Burke L, eds. Клінічне спортивне харчування. 5-е видання: McGraw-Hill Education, 2015: 94–113.
8. Американський коледж спортивної медицини; Американська дієтологічна асоціація; Дієтологи Канади. Заява про спільну позицію: Харчування та спортивні результати. Медицина та наука у спорті та фізичних вправах. 2016 рік, 116 (3): 501-528.
9. Mcardle W, Katch FI, Katch VL. Основи фізіології фізичних вправ, друге видання Ліппінкотт Вільямс і Вілкінс, 2000.
10. Альварес Л & Іглесіас І. Тема; Досягнення в галузі їжі та харчування. Бібліотека Іберо-Американського університету, 2004.
11. Дорадчий комітет з дієтичних рекомендацій. Звіт Консультативного комітету з дієтичних рекомендацій з дієтичних рекомендацій для американців, 2010 рік, міністру сільського господарства та міністру охорони здоров’я та соціальних служб. Вашингтон (округ Колумбія): Міністерство сільського господарства США, Служба досліджень сільського господарства; 2010 рік.
12. Bauer J, Biolo G, Cederholm T, Cesari M, Cruz-Jentoft A, Morley J, Phillips S, Sieber C, Stehle P, Teta D, et al. Доказові рекомендації щодо оптимального споживання білка з раціоном у людей похилого віку: позиційний документ дослідницької групи PROT-AGE. J Am Med Dir доц 2013; 14: 542–59.
14. Bhattacharyya S, Yu H, Mim C & Matouschek A. Регульований білковий оборот: знімки протеасоми в дії. Nature Reviews Молекулярно-клітинна біологія, 2014 рік, п’ятнадцять: 122–133.
15. Пасіякос С.М., Мароліс Л.М. та Орр Й.С. Оптимізовані дієтичні стратегії захисту скелетної м’язової маси в періоди неминучого дефіциту енергії. Журнал FASEB. 2015 рік, 29: 1136–1142.
16. Бауманн К. Метаболізм білка; Як протеосома адаптується до стресу. Nature Reviews Молекулярно-клітинна біологія, 2014 рік, п’ятнадцять: 562–563
18. McLain TA, Escobar KA & Kerksick CM. Застосування білків у спортивному харчуванні - Частина I: Вимоги, якість, джерело та оптимальна доза. Журнал міцності та кондиціонування, 2015. 37 (2): 61-71.
19. Bond P. Регуляція mTORC1 факторами росту, енергетичним статусом, амінокислотами та механічними подразниками з першого погляду. Журнал Міжнародного товариства спортивного харчування, 2016 рік, 13: 8 DOI 10.1186/s12970-016-0118-y
20. Мертон Ей Джей. Обмін м’язових білків у людей похилого віку та його потенційний внесок у розвиток саркопенії. Праці Товариства з харчування, 2015 рік, 74: 387–396.
22. Дорадчий комітет з дієтичних рекомендацій. Звіт Консультативного комітету з дієтичних рекомендацій з дієтичних рекомендацій для американців, 2010 рік, міністру сільського господарства та міністру охорони здоров’я та соціальних служб. Вашингтон (округ Колумбія): Міністерство сільського господарства США, Служба досліджень сільського господарства; 2010 рік.
23. Баскін К.К. та Тегтмайєр Х. Зняття тиску з боку серця: тонкощі та атрофічні реконструкції. Cardiovasc Res.2011, 90 (2): 243-250.
24. Генріхс А. Клітинна сигналізація: про ганчірки та регулятор. Nature Reviews Молекулярно-клітинна біологія, 2010 рік, одинадцять: 388–389.
25. Sancak Y, Bar-Peled L, Zoncu R, Markhard AL, Nada S, Sabatini DM. Комплекс Ragulator-Rag націлює mTORC1 на поверхню лізосом і необхідний для його активації амінокислотами. Клітинка, 2010 рік, 141 (2): 290-303.
26. Сандрі М. Розпад білка при втраті м’язів: роль аутофагії - лізосома та убіквітин - протеасома. Int J Biochem Cell Biol, 2013 рік, Чотири. П’ять: 2121–2129.
27. Лимон PW. Потреби білка та амінокислот у силовому спортсмені. Int J Sport Nutr, 1991 рік, 1: 127-145.
28. Elango R, Ball R & Pencharz P. Індикатор окислення амінокислот: поняття та застосування. J Nutr, 2008 рік, 138: 243–6.
29. Фукагава Н.К. Вимоги до білка: методологічна суперечка на тлі заклику до змін. Am J Clin Nutr, 2014, 99 (4): 761-762.
30. Марінін Ж.К. Вимоги до білка: чи готові ми до нових рекомендацій? J Nutr, 2015 рік, 145 (1): 5-6.
Вам сподобався цей допис у блозі? Ми маємо набагато більше для вас, отримуйте пропозиції щодо наукових статей від WhatsApp на місці. Я хочу пропозиції
опублікував
Професор Дієго А. Бонілла Окампо DBSS INTERNATIONAL 6 квітня 2016 р