Харчова алергія і структура білка
Однією з найбільших проблем у харчовій науці та молекулярній алергії є визначення алергенної активності білків з особливим урахуванням нових продуктів харчування.
Імуногенна природа та перехресна реакція білків:
Імуногенні властивості, антитіла до імуноглобуліну та зв'язування білків, а також їх здатність зв'язувати імуноглобулін-зв'язуючий.
імуногенність здатність білків одночасно індукувати антитіла IgE перехресна реактивність реакція антитіл IgE (здебільшого вже присутні) з білком. Перехресна реактивність має чітку структурну основу: без структурної подібності не існує значної перехресної реактивності. Крім того, важливим є взаємозв'язок між IgE-зв'язуючим потенціалом та клінічними властивостями, що визначається фізичними властивостями (стабільністю). . Всі алергени повинні мати можливість утворювати місток між молекулами IgE на поверхні тучних клітин, щоб викликати дегрануляцію, вивільнення медіаторів. Отже, алергіки повинні мати принаймні два зв’язані з IgE антитіла (В-клітинний епітоп) для вивільнення медіаторів (гістаміну).
Для найбільш значущих алергій:
Найважливіші харчові алергени поділяються на 8 груп: пшениця (злаки), м’ясоїдні тварини, яйця, риба, фундук, молоко, діу та соя.
Структура білка та алергія:
Структура білків з точки зору алергії може характеризуватися амінокислотною послідовністю, просторовим розташуванням білкових сигналів та поверхневою структурою. Поверхневі властивості білків найважливіші з точки зору зв’язування з антитілом, особливо структури епітопу, що є частиною поверхні, з якою антитіло зв’язується. Вивчення структури епітопів з алергенною активністю є важливим для розуміння білкової алергенності.
Найважливіші властивості, пов’язані зі структурою білка з точки зору алергенності: розчинність, стабільність, розмір та компактність просторової структури білка.
На відміну від імуногенності, перехресна реактивність суттєво визначається структурними властивостями. Два білки можуть бути перехресно реактивними, лише якщо вони мають подібні структурні властивості. У разі відомих на сьогодні перехресних реакцій IgE перехресно реактивні білки виявляли подібні властивості як на послідовності, так і на конформаційному рівні. Хоча тривимірна структура всіх перехресно реактивних білків шкіри схожа, проте білки зі схожою конформацією не обов’язково є перехресно реактивними.
Що робить алерген антигену?
Відповідь допомагає вирішити, чи введення нового білка в наш раціон збільшить фактор ризику алергії. Яка залежність між алергенним потенціалом, структурою та біологічною активністю харчових білків?
Для того, щоб визначити та передбачити алергенну активність харчових білків, необхідно зрозуміти загальні фізико-хімічні властивості вже відомих алергенів та зрозуміти структурні властивості.
Загальні фізико-хімічні та структурні властивості відомих алергенів:
- стійкість до обробок (кислотна або термічна обробка)- стійкість до ферментів
- адекватна розчинність.
Aalberse (2001) класифікував харчові алергени з відомою структурою на п'ять груп на основі третинної структури білків:
антипаралельна структура b:серинові протеази (трипсин)
соя КТІ
протипаралельна b -структура та асоціація однієї або декількох a-спіралей: b -актоглобулін (молоко)
неспецифічні білки для перенесення ліпідів2S альбуміни (насіння)
парвалбумінок (риба)
інгібітор серинової протеази (овальбумін)амілз
тропоміозин
маленький білий
Алергени також класифікували на основі їх функції (Breiteneder and Ebner, 2000). Як не дивно, але багато харчових алергій рослинного походження мають подібну або ідентичну структуру до “пов’язаних з патогенезом білків”, PR-білків (білків, які можуть бути пов’язані з патогенезом), тих, які можуть викликати,.
Кілька прикладів алергенів, гомологічних білкам PR:
глюкани (тип PR-2) у фруктах та зелені,
хітинази (тип PR-3) у каштанах та бананах,
білки для перенесення ліпідів (тип PR-14) в яблуках, сої, шкірі тощо.
Також членами неалергенних груп білків PR є переважно відомі сімейства білків із визначеною біологічною функцією.
Класифікація харчових алергенів на основі їх біологічної функції: (Breiteneder and Ebner, 2000)
інгібітори протеази/амілази в злаках
пероксидаза bzza, бrpa
запаси насіння 2S білого фундука
лектини аглютинін фундука
Подальше дослідження харчових алергенів вимагає значної інформації, щоб імунохімічно визначена перехресна реактивність могла бути перекладена на мову клінічно важливої інформації. Особливо важливо виявити та охарактеризувати антигени, які здатні досягати та стимулювати імунні клітини і ніколи не мають алергії. Якщо зібрано достатню кількість клінічних даних та структурну інформацію про молекулу алергену, можна визначити, яка характеристика молекули відповідає за активність алергену.
Методи та варіанти зменшення алергії:
* вибір рослин (ліній), у яких алергенів по суті мало,
* вивчення впливу умов вирощування на рівень алергену (білки стресу),
* оптимізація обробки та зберігання після збору врожаю,
* моніторинг застосовуваних процедур харчової промисловості та кухонних технік.
Методи та можливості, які можна використовувати на рівні білка для зменшення харчової алергії:
* інші процедури (наприклад, видалення найбільш алергічних фракцій),
* приготування гіпоалергенних продуктів.
Мета наших обстежень:
Kцzponti Йlelmiszer-tudomбnyi Kutatуintйzetben nцvйnyi eredetи йlelmiszer-fehйrjйk allergйn potenciбljбnak tanulmбnyozбsa, molekulбris szerkezetьk був йs biolуgiai aktivitбsuk vizsgбlata, tovбbbб слідувати kцvetйse, що kezelйseknek або йlelmiszer-цsszetevхkkel valу kцlcsцnhatбsoknak є hatбsa йs allergйnek biolуgiai aktivitбsбra szerkezetйre.
Для виявлення та характеристики білкової алергії використовувались багатовимірні електрофоретичні та імунологічні методи. Для виявлення потенційної алергічної активності сортів тих самих злакових та ферментативно модифікованих білків пшениці, анти- (пшеничних) -гліадинових антитіл та/або доведеного полікістозу.
Vizsgбltuk ферментативної mуdosнtбsok hatбsбra fehйrjйk szerkezetйben йs immunogйn- або keresztallergйn jellegйben bekцvetkezett vбltozбsokat йs показав, що ферментативна hidrolнzis йs ферментативні peptidmуdosнt (EPM) для mуdszerek epitуp megvбltoztatбsбra структура, то ezбltal allergйn jellegйrt felelхs структурного rйsz йs kцvetйsйre слід azonosнtбsбra, tovбbbб, щоб зменшити потенційна алергенна активність білків.
Саме основне питання алергії на харчовий білок - це те, що робить алерген антигену, ми все ще не знаємо повної відповіді, але ми підходимо до нього з кількох напрямків. Питання є надзвичайно важливим з теоретичної точки зору, тому що якщо ми хочемо зрозуміти алергію, ми повинні спочатку зрозуміти алергени.З практичної точки зору розуміння алергену важливо, адже важлива відповідь на питання. чи збільшує його введення ризик розвитку додаткових алергічних симптомів. По-третє, якщо ми розуміємо алергію, ми, мабуть, знайдемо кращі рішення для лікування алергії, лікуючи їх із модифікованою алергією.
Короткий зміст:
Дослідження структурних компонентів білків з епітопами та прогнозування перехресної реактивності імуноглобулінових антитіл може сприяти розвитку білкових алергенів.
Використана література:
Aalberse, Rob C.: Структурна біологія алергенів. J. з алергії та клінакальної імунології. 2000. 106 (2). 228-238. стор.
Aalberse, Rob C., Akkerdaas, J., van Ree R.: Перехресна реактивність антитіл IgE до алергенів. Алергія 2001. 56 (6). 478-490. стор.
Aalberse, Rob C. та Stapel S. O.: Структура харчових алергенів щодо алергенності. Дитяча алергія та імунологія. 10-14 грудня 2001 року стор.
Бредехорст, Рейнхард та Девід, Керстін: Огляд: Що визначає білок як алерген? J. хроматографії Б. 2001. 756. 33-40. стор.
Брайтенедер, Хеймо та Ебнер, Крістоф: Молекулярно-біохімічна класифікація рослинних харчових алергенів. J. з алергії та клінічної імунології. 2000. 106 (1). 27-36.с.
Коен, Шелдон і Дворецці, Мюррей: Архіви алергії: Піонери та віхи. J. з алергії та клінічної імунології. 2002. 109 (1) 179-184. стор.
Хаюс, Джинджи: Ферментативна модифікація як інструмент для зміни безпеки та якості харчових білків. У Шломо Магдасі (Ред.): Поверхнева активність білків: хімічні та фізико-хімічні модифікації Нью-Йорк, 1996. Марсель Деккер, 131-180. стор.
Hajуs, Gy., Gelencsйr Й., Grant G., Bardocz S., Sakhri M., Duguid T. J., Newman A. M., Pusztai A .: Вплив протеолітичної модифікації та збагачення метіоніном на харчову цінність соєвих альбумінів для щурів.
J. Харчова біохімія, 1996. 7. 481-487. стор.
Волохаті Gyönngyi та Gelencsér Йva: Для алергенів. У Polgбr Marianne (ред.): Алергія в грудному віці та дитинстві. Bp. 1996. Springer Hungarica. 39-51. стор.
Гофманн-Зоммергрубер, Карін: Рослинні алергени та білки, пов’язані з патогенезом. Міжнародна арх. Імунол алергії 2000. 122. 155-166. стор.
Huby, Russel D. J., Dearman, Rebecca J. and Kimber, Ian: FORUM: Чому деякі білкові алергени? Токсикологічні науки 2000. 55. 235-246. стор.
Хуссейном. С., Gelencsйr, Й., Хаюс, Гір.: Зниження алергенності та підвищення біологічної цінності білків молока буйвола шляхом ферментативної модифікації. Журнал харчової біохімії. 1996. 19 (4). 239-252. стор.
Кляйн Будде, Ілона, де Хеер, Плеуні Г., ван дер Зее, Ярінг С., Аальберс, Роб С: Біологічний аналіз вивільнення гізаміну базофілів як інструмент для виявлення алергенспецифічного IgE в сироватці крові. Міжнародна арх. Імунол алергії. 2001. 126. 277-285. стор.
Matuz János, Szerdahelyi Emõke, Polgbr Marianne, Hajus Gycngyi (2000): Будова та потенційний алергенний характер білків злаків. II. Потенційні алергени у зразках злаків. Зернові Res. Comm. 28 (3), 433-442. стор.
Pastorello, Elide A., Pompeii, Carlo, Pravettoni, Valerio, Brenna, Oreste, Farioli, Laura, Trambaioli, Chiara, Conti, Amadeo: Білки, що переносять ліпіди, та 2S альбуміни як алергени. Алергія. 2001. 5. С. (67) 43-47. стор.
Маріанна Полгар, Йва Геленчйер та Дьоннґі Хаюс: Дослідження перехресної алергії у випадку алергії на корову. Дитяча медицина. 1996. 47 (2). 91-97. стор.
Tanabe, Soichi та Watanabe, Michiko: Ферментативна обробка пшеничного борошна для регулювання чутливості до пшениці алергії та виготовлення гіпоалергенних продуктів із пшениці. Останні. Розрив. Розвивати. сухожилля Сільськогосподарська та біологічна хім., 1997. 1. 83-99. стор.
Тейлор, Стів Л. та Хефле, Сьюзен Л.: Харчова алергія та інші харчові чутливості. Харчові технології. 2001. 55 (9). 68-83. стор.
Харчова алергія і структура білка
Однією з основних проблем молекулярної алергії та харчової науки є прогнозування алергенного потенціалу білка, особливо в нових продуктах харчування. Імуногенність відображає потенціал білка індукувати антитіла IgE, тоді як перехресна реактивність - це реакційна здатність антитіл IgE з цільовим білком.
Алергени не мають характерних структурних особливостей, крім того, що вони повинні мати можливість досягати імунних клітин і клітин сусла.
Багато відомих рослинних харчових алергенів є гомологічними пов'язаним з патогенезом білкам (PR-білкам), білкам, які індукуються патогенами, пораненнями чи певними стресами навколишнього середовища. Алергени, крім PR-гомологів, можуть бути розподілені до інших добре відомих сімейств білків, таких як інгібітори а-амілаз, білки, що зберігають насіння, і протеази.
Багатовимірні електрофоретичні методи та методи іммунблоту використовувались як інструмент для виявлення та ідентифікації білкової структури алергенів та для відстеження змін (зменшення) потенційного алергенного характеру ферментативно модифікованих харчових білків.
У міру появи більше клінічних даних та структурної інформації про алергенні молекули, ми нарешті зможемо відповісти, які характеристики молекули відповідають за її алергенну активність.