Перегляньте статті та зміст, опубліковані в цьому носії, а також електронні зведення наукових журналів на момент публікації

гострої фази

Будьте в курсі завжди, завдяки попередженням та новинам

Доступ до ексклюзивних рекламних акцій на підписки, запуски та акредитовані курси

Слідкуй за нами на:

З часом для відділення сироваткових білків використовували різні носії (папір, ацетат целюлози, агарозу), що покращило якість сепарації. У цих методах зразок осідав на носії і піддавався дії електричного струму таким чином, що білки відокремлювались на основі їх електричного заряду; Згодом носій занурювали у барвник (амідо чорний, конго червоний), щоб він зв’язувався з різними електрофоретичними фракціями, а згодом їх кількісно визначали в денситометрі.

Останнім часом доступна система для виготовлення протеїнограм із використанням іншої техніки, яка називається капілярним електрофорезом, коли зразок пропускається через капіляр, а білки відокремлюються через сильну електроосмотичну напругу, а смуги оцінюються шляхом вимірювання при 214 нм пептидний зв’язок. Впровадження цієї технології дозволило підвищити якість протеїнограми та підвищити швидкість, комфорт та точність.

Оцінка протеїнограми

Слід мати на увазі, що протеїнограма надає інформацію, що відповідає більшості білків у кожній смузі, і що, отже, інформація, яку вона, здається, надає щодо конкретного білка, може спотворюватися у присутності підвищених концентрацій інших білків, які розділити зону міграції. Кількісна оцінка кожного з основних білків плазми є
виконується іншими аналітичними процедурами.

У протеїнограмі, виконаній за допомогою капілярного електрофорезу, визначені такі смуги:

Преальбумінова група

Це дифузна смуга перед альбуміном, мало помітна, і вона складається з двох білків, що представляють великий інтерес для оцінки поживності, таких як преальбумін та білок, що зв’язує ретинол. Через низьку концентрацію для оцінки його кількості потрібні імунологічні методи.

Альбумінова група

Це найважливіша смуга в протеїнограмі, що становить понад 50% її в нормальних умовах. Він складається з найпоширенішого білка в плазмі. Її цікавлять хвороби печінки (цироз) та хвороби нирок (нефротичний синдром), де це зменшується. Він підвищується в ситуаціях зневоднення та внаслідок подовження часу джгута під час відбору проби. Якісною зміною, яка не може мати патологічного значення, є бісальбумінемія, яка може мати генетичне або набуте походження (як правило, через прийом ліків).

* 1-глобулінова смуга

Ця смуга складається з групи білків, таких як * 1-антитрипсин, * 1-глікопротеїн, транскортин, * 1-ліпопротеїн та * -фетопротеїн, причому перші два становлять найбільший відсоток його. Ця смуга піднімається при гострих запальних процесах, тому білки, що входять до її складу, називаються реагентами гострої фази.

Його зниження представляє більший інтерес, оскільки це вказує на дефіцит * 1-антитрипсину, особливо при гомозиготному дефіциті (PiZZ), де концентрація цього білка в плазмі нижче 10-15% від його концентрації у здорових осіб (ММ). За відсутності гострого запального процесу, гомозиготні суб'єкти СС та гетерозиготи MS, MZ та SZ мають близько 50% концентрацій, виявлених у суб'єктів з фенотипом ММ.

* 2-глобулінова смуга

Три основні білки, що входять до його складу, це * 2-макроглобулін, гаптоглобін і церулоплазмін. Вони також поводяться як позитивні реактиви гострої фази; * -2 макроглобулін має сироваткову антипротеазну функцію; Гаптоглобін пов'язується з гемоглобіном у внутрішньосудинних гемолітичних процесах, де він знижується, а церулоплазмін виконує місію транспортера міді, його концентрація є низькою при хворобі Вільсона.

Смуги Ss-глобуліну

Найважливішими білками є трансферин, гемопексин, ß-ліпопротеїн та нативний с3.

Трансферин підвищується у ситуаціях дефіциту заліза та падає при нефротичному синдромі та захворюваннях печінки; гемопексин зменшується при гемолітичних анеміях і посилюється при гострих реакціях; c3 потрапляє в активний ВКВ і піднімається як позитивний реагент гострої фази.

У цій смузі можуть з’являтися інші додаткові речовини, що відповідають гемоглобіну гемолізованих сироваток, фібриногену (коли протеїнограма проводиться з плазмою) та моноклональним гаммапатіям, особливо IgA.

* -Глобулінова смуга

Він складається з трьох основних імуноглобулінів: IgG, IgA та IgM; за відсутності моноклональної гаммопатії її електрофоретична оцінка надасть лише інформацію про концентрацію в сироватці крові, особливо IgG. Його піднесення може бути поліклональним, де всі імуноглобуліни піднімаються, створюючи симетричну криву, або моноклональним, де з’являється пік, що відповідає синтезу єдиного ланцюга імуноглобулінів. Поліклональне підвищення IgA породжує так званий ß * -глобуліновий міст.

Поліклональне підвищення зазвичай відбувається внаслідок активації гуморального імунітету, викликаного безліччю патологічних механізмів, таких як інфекції, аутоімунні захворювання, захворювання печінки, гострі та хронічні запальні процеси.

Моноклональні підвищення в основному зумовлені множинною мієломою, хворобою Вальдестрена, хворобою важких ланцюгів і, найчастіше, так званими моноклональними гаммапатіями невизначеного значення (MGUS) (Таблиця 1).

Клінічний анамнез, обстеження та використання різних лабораторних параметрів та застосування діагностичних критеріїв необхідні для постановки правильного диференціального діагнозу моноклональних гаммапатій (табл. 2).

С-реактивний білок, коли його збільшення дуже очевидне, виступає у вигляді невеликої смуги в гамма-області протеїнограми.

Електрофоретичні закономірності виникли внаслідок асоціації, яка спостерігалася між різними захворюваннями та певними змінами в протеїнограмі. В даний час, завдяки можливості кількісної оцінки окремих білків, інтерес до знання електрофоретичних зразків зменшився; Однак не слід забувати, що детальне спостереження за протеїнограмою надає напівкількісну інформацію про більшість білків у кожній смузі (рис. 1).

Рис. 1. Звичайна протеїнограма.

Візерунок, пов’язаний з цирозом печінки

Це відбувається зі зменшенням усіх білків, що синтезуються печінкою, головним чином альбумінів та збільшенням смуги імуноглобуліну як наслідок відсутності деградації травного IgA, разом із важливим синтезом імуноглобулінів як наслідком антигенного матеріалу з травний тракт (рис. 2).

Рис. 2. Протеїнограма цирозу печінки.

Нефротичний синдром візерунком

Характеризується зменшенням альбуміну, збільшенням * 2-глобуліну, зменшенням * -глобулінів як наслідок ниркових втрат білків з нижчою молекулярною масою та компенсаційним збільшенням тих, що мають більшу молекулярну масу, з метою підтримання онкотична сила плазми (рис. 3).

Рис. 3. Протеїнограма нефротичного синдрому.

Деякі білки плазми поводяться як реагенти у гострій фазі запалення; Ці реагенти гострої фази можна згрупувати за двома категоріями: позитивні реактори гострої фази, які підвищують свою концентрацію у відповідь на запальний подразник, та негативні реактиви гострої фази, які зменшують свою концентрацію в плазмі у відповідь на запалення. Серед перших - * 1-антитрипсин, церулоплазмін, гаптоглобін і с3; між останніми - преальбумін, альбумін і трансферин. Електрофоретичний малюнок запалення характеризується збільшенням * 1-глобулінової, * 2-глобулінової смуг і, якщо процес переходить у хронічну форму, збільшенням * -глобулінової смуги. Знижений синтез преальбуміну, альбуміну та трансферину має незначний електрофоретичний вплив на гостре запалення (рис. 4).

Рис. 4. Протеїнограма гострого запалення.

Електрофоретичний малюнок вагітності

Це проявляється зменшенням альбуміну внаслідок гемодилюції та підвищенням * -макроглобуліну та трансферину, можливо, як наслідок збільшення естрогенів та дефіциту заліза, пов’язаних з вагітністю.

Моноклональна схема гаммопатії

У гамма-області або в бета-гамма-області з’являється моноклональний пік, що відповідає присутності в сироватці крові цілісного моноклонального імуноглобуліну або одного з його ланцюгів. Ідентифікація парапротеїну здійснюється за допомогою імуноелектрофорезу, імунофіксації або імуностирації (рис. 5 і 6).

Рис. 5. Протеїнограма множинної мієломи.

Рис. 6. Моноклональна гаммопатія невизначеного значення.

Таким чином, електрофоретична картина, що спостерігається при захворюванні, буде залежати від патофізіологічних механізмів активованого запалення, гуморальної імунної відповіді, збільшення або зменшення синтезу білка, втрат білка (нирок, кишечника, шкіри) та внутрішньосудинного гемолізу, а також ступеня його активації під час виконання протеїнограми. Отримати патогномонічну та ранню протеїнограму захворювання практично неможливо, за винятком тих, які мають структурні зміни або регулюють синтез деяких білків, таких як бісальбумінемія та, по суті, моноклональні гаммапатії.

Клінічна корисність протеїнограми

Протеїнограма є методом аналізу з найвищою клінічною чутливістю для виявлення моноклональної гаммопатії, тому підозра на моноклональну гаммапатію є основним показником при поданні запиту на протеїнограму. Протеїнограма не повинна використовуватися для вимірювання конкретних білків або для моніторингу значень їх величини, а також для використання в якості попереднього дослідження для відбору окремих білків, які підлягають кількісній оцінці за допомогою інших процедур. Однак заміна протеїнограми білковим профілем не виглядає виправданою, тому клінічна картина особи повинна визначати окремі білки, які необхідно вивчати на основі патологічних змін, що підлягають оцінці. Його детальне спостереження має важливе значення для його правильної інтерпретації, тому доцільно додати до нього інтерпретаційний звіт лікаря-лаборанта про зміни клінічного інтересу, що спостерігаються у протеїнограмі.

Бергон Е. Корисність електрофорезу білків сироватки крові в клінічній лабораторії. Rev Diagn Biol 1998; 47: 10-18.

Beses C, Sans-Sabrafen J. Вступ до дослідження дисглобулінемічного гематиту. В кл .: Клінічна гематологія. Ред. Мосбі/Дойма Ліброс, 1994; 448-456.

Макферсон Р. Специфічні білки. В: Генрі Дж. Б., редактори. Діагностика та клінічне лікування в лабораторії. Массон-Сальват, 1993; 223-236.

Patel S, Lott JA. Електрофорез білків сироватки крові. В: Каплан-Пеше, редактор. Клінічна хімія. Ред. Панамерикана, 1988; 1547-1554.

Вовк П.Л. Інтерпретація електрофоретичних характеристик білків сироватки крові. Clin Lab Med 1986; 6: 441-455.