Первинна структура

Білки складаються з амінокислот, які пов’язані в ланцюги різної довжини пептидними зв’язками -CO-NH-. Таким чином, можна сказати, що білки насправді є поліпептидами. (Такі терміни, як поліпептид, олігопептид, трипептид, дипептид тощо, стосуються білків з більшою або меншою довжиною пептидного ланцюга.)

білка

Пептидний зв’язок утворюється між кінцем -NH2 однієї амінокислоти та кінцем -COOH іншої амінокислоти, при цьому вода відщеплюється під час реакції.

З точки зору властивостей білка важливо не тільки те, які залишки амінокислот містить поліпептидний ланцюг, а й порядок цих амінокислот у ланцюзі - це основна структура білка, яка також визначає інші типи структур та функція білка.

У білках регулярно міститься 20 амінокислот, і будь-які дві амінокислоти можуть реагувати, утворюючи дипептид. Таким чином, якщо середній білок містить близько 100 амінокислотних залишків, може виникнути до 20100 = 1,27. 10130 унікальних поліпептидів заданої довжини (100 амінокислот). Це досить жорстокі цифри!:-)

Однак природа становить лише невелику частину всієї можливої ​​кількості білка.

Вторинна структура

Вторинна структура визначає геометричне розташування - конформацію білка. Це зумовлено водневими зв’язками між амінокислотними групами -C = O і H-N-. Існує два типи вторинної конформації: складений лист і спіраль. Складений лист (β-структура) може мати паралельне або антипаралельне розташування. Він складається з ланцюгів амінокислот, розташованих поруч і з’єднаних між собою карбоксильними та аміногрупами. Амінокислотні залишки -R орієнтовані вище і нижче площини складеного листа. Така структура має напр. білковий кератин в нігтях. Спіраль (α-спіраль) може бути проти годинникової стрілки або за годинниковою стрілкою. Ця структура створюється в рамках єдиного ланцюга. Стійкість спіралі зумовлена ​​водневими зв’язками карбоксильної та аміногруп накладених амінокислот. Це структура більшості глобулярних білків.

Третинна структура

Третинна структура (конформація) являє собою остаточне просторове розташування α-спіралі та складеного листа в просторі. Білки можуть містити ділянки спіралі, а також ділянки, розташовані у вигляді складеного листа, і тому вся просторова структура білка може бути дуже складною. Третинна структура білків стабілізується низкою нековалентних зв’язків (водневі зв’язки, сили Ван-дер-Ваальса, іонні взаємодії, гідрофобні зв’язки), а також деякими специфічними зв’язками (переважно дисульфід -S-S-).

Все це разом утворює дуже стійку структуру. Третинна структура необхідна для біологічної функції білка. Наприклад, ділянки на поверхні їх молекул відповідають за біологічну активність ферментів або антитіл - активних центрів, точна структура яких визначається третинною структурою. Якщо ця структура порушена, білок не може виконувати свою біологічну функцію. Ви можете дізнатись більше про ферменти на сторінці 3 цього тексту.

Четвертинна структура

Лише деякі дуже складні білки, які складаються з декількох білкових субодиниць, мають четвертинну структуру. Отже, четвертинна структура представляє остаточне розташування таких субодиниць у просторі слабкими нековалентними силами в одну складну макромолекулу білка. Розподіл білка Властивості білка зумовлені хімічним складом, структурою та молекулярною масою. Вони є твердими речовинами, їх розчинність у воді дуже різна, вони можуть утворювати колоїдні розчини.

Білки поділяють за формою молекули:

фібрилярний - волокнистий, нерозчинний у воді, з високою молекулярною масою, глобулярний - кулястий, розчинний у воді.

За розчинністю: альбуміни - розчинні у воді, глобуліни - нерозчинні у воді.

За небілковим компонентом: прості - білки - суто складаються лише із залишків амінокислот, складені - білки - містять небілковий компонент:

нуклеопротеїди - зв’язуються з нуклеїновими кислотами, глікопротеїди - мають у молекулі полісахарид (муцин у слині), фосфопротеїди - мають у молекулі ефірно зв’язаний H3PO4 (казеїн), ліпопротеїни - небілковий компонент є ліпідами, хромопротеїни - містять зв’язаний барвник - гемоглоло вони містять в молекулі іон металу (феритин - залізо). Гемоглобін Гемоглобін - це настільки важливий білок, що я просто мушу приділяти йому особливу увагу.:-)

Цей респіраторний барвник дуже поширений у тваринному світі (окрім усіх хребетних, у багатьох безхребетних також є гемоглобін). Гемоглобін - це складний хромопротеїн, четвертинна структура якого утворена білковим компонентом - глобіном та протезним компонентом - гемом. Молекула глобіну складається з чотирьох поліпептидних субодиниць (дві α та дві β субодиниці), кожна субодиниця містить одну молекулу гему. Гем складається з порфірину, який складається з чотирьох пірольних ядер, з'єднаних метиновими містками, в середині яких знаходиться молекула залізного заліза Fe (II).

Таким чином, загалом молекула гемоглобіну складається з однієї молекули глобіну, чотирьох молекул гему з чотирма молекулами заліза, які можуть зв’язати в цілому чотири молекули кисню. Зв’язуючи гемоглобін з киснем, утворюється оксигемоглобін, який є оборотним нековалентним зв’язком. Під час окислення залізного заліза до залізного заліза т. Зв метгемоглобін. Цей процес незворотний, молекула метгемоглобіну вже не здатна зв’язувати кисень.

Зв’язуючи оксид вуглецю з гемоглобіном, утворюється карбонільний гемоглобін (карбоксигемоглобін). Зв’язування СО з гемоглобіном є оборотним, але воно набагато сильніше, ніж зв’язування гемоглобіну з киснем. Зв’язаний СО2 гемоглобін називається карбаміногемоглобіном, і ця форма є лише однією з кількох форм транспорту СО2.

Таким чином, я міг би розщепити кілька важливих білків, і повірте мені, їх справді дуже багато. Однак я не вважаю це необхідним, бо його для вищої школи достатньо.:-)

Денатурація білка

Білки, здатні виконувати свої біологічні функції в організмі, називаються природними білками. Денатурація білка - це зміна просторового розташування пептидного ланцюга внаслідок зовнішніх факторів (денатурація сильним нагріванням, іонізуючим випромінюванням, важкими металами, сильними кислотами та основами). Це порушення вищих структур білка, при цьому зберігається лише первинна структура. Під час денатурації втрачається біологічна функція білка.

Денатурація білка може бути:

оборотні - якщо структура білка відновлюється після видалення денатуруючого фактора,

незворотні - якщо структуру білка вже неможливо відновити.

Денатурація має практичне значення в харчовій промисловості та вдома при зберіганні та термічній обробці продуктів. При варінні або іншій термічній обробці білки денатуруються, зв'язки у вищих структурах руйнуються, і білок стає більш засвоюваним, зберігаючи свою біологічну цінність (= денатуровані білки мають цілі амінокислоти (первинна структура), організм може легше розщеплювати такі білки та використовувати амінокислоти для своїх потреб).

Білкові докази

Свідченням пептидного зв’язку -CO-NH- є реакція Біуре (10% NaOH, 0,1% CuSO4) - білки дають кольоровий комплекс з іонами Cu2 + у лужному середовищі. Інтенсивність фарбування залежить від молекулярної маси білка (поліпептиди - фіолетовий, менші пептиди - червоний). Біурет (H2N-CO-NH-CO-NH2) та деякі амінокислоти (His, Thr, Asn) також дають позитивну реакцію. Позитивну реакцію нінгідрину (0,1% нінгідрину) дають амінокислоти та білки з вільними групами NH2 та COOH. Реакція протікає з нагріванням у кілька етапів і приводить до синього до фіолетового кольору розчину. Ксантопротеїнова реакція використовується для виявлення фенольної групи.

Після додавання конц. HNO3 та кипіння давали білий до жовтий осад, який після додавання 20% NaOH набував помаранчевий колір. Особливий триптофан може бути доведений реакцією Адамкевича. Гідроксифенільну групу можна виявити за допомогою реагенту Мійона (розчин Hg у HNO3), після нагрівання розвивається червонувато-коричневий колір. Ми доводимо тіолову групу нітропрусидом натрію в аміачному середовищі - червоного кольору. Сірку в цистеїні можна виявити додаванням ацетату свинцю та NaOH та кип’ятінням - утворюється чорний осад PbS.