журнал

  • Каррер де Сан-Рок, 15 років
    Іспанія
  • + 34 964 34 26 26
  • http://www.quimialmel.com

Ферменти є каталізаторами реакцій у біологічних системах, а також більш спеціалізованих білках, за винятком невеликої групи каталітичних молекул РНК, які не є білками.

Їх каталітична сила часто набагато перевершує синтетичні каталізатори, і вони діють в організованих послідовностях, каталізуючи сотні послідовних реакцій в метаболічних шляхах, за допомогою яких поживні речовини розкладаються, енергія зберігається і трансформується, а біологічні макромолекули виробляються із старих попередників.

Історія ферментів

XIX століття. Активність ферментів була вперше описана на початку 19 століття в дослідженнях перетравлення м’яса шлунковими секретами та перетворення крохмалю в цукор слиною.

1850 рік. Луїс Пастер сказав, що бродіння цукру в спирті з дріжджами каталізується "ферментами", які згодом стали називати ферментами.

1897 рік. Роками пізніше Едуард Бухнер виявив, що екстракти дріжджів можуть ферментувати цукор у спирт поза структурою живих клітин. Цей факт спонукав біохіміків спробувати виділити безліч різних ферментів та дослідити їх властивості.

У 1926р, Джеймс Саммер виділив уреазу, що спонукало до перших досліджень властивостей ферментів.

Пізніше у 30-ті роки ферменти пепсин і трипсин кристалізувались.

В останній половині століття і на початку XXI століття проводились більш інтенсивні дослідження ферментів, що каталізують клітинний метаболізм, очищаючи тисячі ферментів, що застосовуються у багатьох-багатьох сферах.

Структура

Як ми коментували, lбільшість ферментів - це білки, отже не вимагають для своєї діяльності більше хімічних груп, ніж залишки амінокислот.

Однак, інші ферменти потребують додаткового хімічного компонента, зателефонував кофактор.

↳ Кофактором є один або кілька неорганічних іонів, таких як Fe2 +, Mg2 +, Mn2 + або Zn2 +, або органічний або металоорганічний комплекс, що називається коферментом.

Деякі ферменти вимагають для своєї діяльності коферменту або одного або декількох іонів металів. Кофермент, прикріплений до ферментного білка, називається протетичною групою.

Мінеральні кофактори

Вони складають велику групу неорганічних речовин з більшістю іонів металів.

Цинк

  • Це найпоширеніший та універсальний з металевих кофакторів. Понад 300 ферментів мають цинковий кофактор.
  • Приблизно 3% геному ссавців кодує зв’язані з ДНК білки пальців цинку.
  • Він також бере участь у таких ферментах, як карбоангідраза, яка необхідна для секреції соляної кислоти в шлунку, карбоксипептидази, аспартат-транскарбамілази та алкогольдегідрогенази, олігометафосфатази та інших.
  • Він всмоктується з дванадцятипалої кишки і слабо зв’язується майже з усіма білками плазми, переважно з альбуміном. Це важливо для транспортування до тканин.

Потрапляючи туди, він слабо накопичується в тканинах, і при недостатньому харчуванні концентрація в плазмі швидко падає.

Залізо

Більшість ферментів із залізом поєднують залізо як гем, або як особливе розташування заліза з сірчаними групами, відоме як залізо-сірчані центри.

→ The цитохром c є загальним білком гему в мітохондріях, де осьові ліганди до заліза зайняті гістидином та метіоніном.

  • Ферменти з гемовою групою мають червонуватий колір, залежно від ступеня окиснення заліза, що призвело до найменування гемових білків мітохондрій "цитохромом".
  • Найвідомішим ферментом є цитрохром с оксидаза, фермент здатний розщеплювати молекулу кисню, утворюючи воду.

→ Ферментами із залізо-сірчаними центрами є ксантиноксидаза, сукцинатдегідрогеназа та нітрогеназа.

Мідь

  • Мідь бере участь у численних ферментах, хоча і не так багато, як цинк, виконуючи важливе біологічні функції в основному в межах цитозоль.
  • Більшість із них оксидази, Y бере участь разом із залізом у цитохромоксидазі.
  • Ферменти міді можуть бути простими або складними залежно від кількості атомів міді, які вони містять. Дофамін-бета-монооксигеназа містить 8 атомів міді.
  • Мідь надає багатьом білкам синій колір, як це робить церулопламін.
  • Через тенденцію до прийняття електронів, мідь - потужний окислювач.

Мідні ділянки церулоплазміну здатні окислювати Fe2 + до Fe3 +; який готує іони заліза до зв’язування з трансферином та доставки заліза до органів та тканин. Ця реакція пов’язує два елементи і може пояснити, чому анемія може виникнути при дефіциті міді.

Марганець

Це може бути найменш розповсюдженим елементом у ферментах, а іноді і найневигіднішим. Але марганець бере участь у важливих ферментах, таких як піруват-карбоксилаза, та аргіназа в циклі сечовини.

Він також діє як кофактор, що активує метал для багатьох ферментів потребує магнію, такі як фруктоза 1,6 дифосфатаза, галактокіназа, глюкоза 1,6 фосфомутаза, глутатіонредуктаза та пептидаза, серед інших.

Магній

  • Це потрібно великій кількості ферментів, включаючи фітази які найчастіше використовуються в кормах для тварин.

Дефіцит магнію не дозволяє активувати фітази, знижуючи їх ефективність.

  • Він також бере участь в інших ферментах, які тісно пов'язані з фосфором, а також лужна фосфомоноестераза, аргінінкіназа, аспартаза, АТФаза, декарбоксилаза, фосфофруктокіназа, фосфорилаза.
  • Крім того, магній є бере участь у важливих метаболічних шляхах такі як гліколіз з ферментами, такими як піруваткіназа або гексокіназа.

Кобальт

  • Кобальт як кофактор дуже пов’язаний з вітаміном В12. Найпоширенішою формою кобальтвмісного коферменту є ціанокобаламін.
  • Він бере участь, але в меншій мірі і як кофактор, разом з іншими мінералами в таких ферментах, як лужна фосфомоноестраза, фенолоксидаза або трифосфатаза.

Кальцій

  • Кальцій є кофактором для обмеженої кількості коферментів. Найважливішими та актуальними є альфа-амілаза та термолізин.
  • Він також бере участь у актино-міозиновому комплексі м’язів, але його функції важливіші в інших метаболічних шляхах та шляхах, ніж як кофактор.

Інші корисні копалини

Є багато інших мінералів, таких як молібден, ванадій, діоксид кремнію, селен і нікель, які більшою чи меншою мірою беруть участь у багатьох каталітичних процесах.