білків

Ми заглиблюємося в основу білка, щоб визначити його структуру та його функціональність

Інтерес до знань про борошно стрімко зріс, а також його споживання в іспанських будинках через утримання. Наступним кроком до пізнання панарри є знання походження згаданого борошна: пшениці та її білкової цінності. Тому за допомогою експерта Карлоса Міральбеса, технічного директора Harinera La Meta, ми надягаємо наукові окуляри, щоб проаналізувати, що знаходиться всередині цього маленького Тритика.

Коли ми визначаємо борошно з аналітичної точки зору з точки зору вмісту білка, ми думаємо і розуміємо, що весь білок має оптимальну реакцію в процесі розвитку клейковини, але це не так. Існують різні білкові фракції, які співпрацюють між собою, деякі з реологічною функціональністю або без неї.

Неглютенові білки (альбуміни, глобуліни) становлять від 15% до 20% від загальної кількості білків пшениці, розташованих у зовнішніх частинах зерна пшениці і, меншою мірою, в ендоспермі (борошні), і його біологічна функція є структурно-метаболічні. Ці фракції мають вищу харчову цінність, ніж глютеніни, оскільки їх вміст в амінокислотах лізині та метіоніні вищий. Їх екстрагують водою та розведеними сольовими розчинами, і насправді ми скористаємось цією обставиною, коли на лабораторному рівні ми хочемо визначити вміст вологої клейковини та сухої клейковини в борошні (глютенін, гліадин), промивши її 2 % солоної води.%, перетягуючи альбуміни та глобуліни і залишаючи нерозчинні фракції клейковини.

Білки, що належать до глютену (проламіни) Вони складають від 80 до 85% від загальної кількості білків пшениці і здатні утворювати полімери значної структурної складності, а в деяких аспектах ще потребують з'ясування. Вони розчиняються у сумішах спирту та води (60-70% етанолу або 50% ізопропанолу) і не розчиняються у воді та сольових розчинах. Вони є запасними білками і знаходяться в ендоспермі пшениці у суцільній матриці навколо гранул крохмалю. Ці білки складаються з гліадинів та глютенінів.

Гліадіни

Вони є мономерними білками простих поліпептидних ланцюгів з молекулярною вагою від 28000 до 55000 Да і становлять 30-40% від загальної кількості білків. Вони є гідрофобними білками, звідси їх нерозчинність у воді або сольових розчинах. На основі ступеня гідрофобності було виділено чотири типи гліадину: α, β, γ та ω . З функціональної точки зору вони сприяють в'язкості та розтяжності тіста. Вони дуже клейкі при гідратації, виявляють незначну стійкість до розтікання або не мають її, і, здається, відповідають за зчеплення тіста..

Раніше ми вказували, що наявність певних амінокислот визначає реакційну здатність і функціональність білків. Таким чином, дуже важливою амінокислотою у розвитку глютену є цистеїн. Ця амінокислота має вільну тіолову групу (R-SH), яка може вступати в реакцію з іншою вільною тіоловою групою того ж ланцюга і утворювати внутрішньоланцюгову зв'язок, або з тіоловою групою іншої ланцюга і утворювати міжланцюгову зв'язок. Ці зв’язки між тіоловими групами двох цистеїнів називаються дисульфідними зв’язками або містками, і вони мають життєво важливе значення для розвитку глютенової мережі за допомогою реакцій, званих реакціями обміну тіол-дисульфідом. Ці реакції пояснюють розщеплення і утворення дисульфідних містків між різними областями білків, які орієнтуються в замішуванні з утворенням клейковини.

У α, β та γ-гліадинах зв’язки між поліпептидними ланцюгами білків є виключно внутрішньоланцюговими, тоді як у ω-гліадинах відсутні реакції тіолтіолу з утворенням дисульфідних містків.

Глютеніни

Фракція глютеніну є гетерогенною сумішшю полімерів з молекулярною вагою від приблизно 80 000 до декількох мільйонів Da.

У свою чергу, глютеніни можна розділити за своєю первинною структурою на низькомолекулярні субодиниці (LMW - низькомолекулярні -, 32000-35000 Да) та високомолекулярні субодиниці (HMW - високомолекулярні -, 67000-88000 Дає). Ці блоки пов’язані між собою за допомогою міжланцюгових дисульфідних мостів.

На сьогодні прийнятою моделлю для опису конформаційної структури клейковини є модель Шеврі та ін. (2001) (fi g. 1). Ми виходимо з ідеї, що значна частина субодиниць з високою молекулярною масою (ВМ) складається з коротких послідовностей амінокислот, які приймають тривимірну структуру у вигляді β-поворотів (β-повороту)., прийняття структури, подібної до пристані, що б символічно пояснило ефект еластичності. Ці послідовності утворюють хребетний стовп з міжмолекулярними переходами від голови до хвоста, тобто хвостом однієї субодиниці до головки іншої субодиниці. Субодиниці глютеніну з низькою молекулярною масою (LMW) дисульфідно прикріплені до основи, тоді як гліадини нековалентно пов'язані з високомолекулярними глютенінами.

Целіакія

Целіакія або непереносимість глютену - це форма ентеропатії, яка вражає тонкий кишечник генетично схильних людей і проявляється при вживанні їжі, що містить глютен.

Ця непереносимість викликає характерне ураження слизової оболонки кишечника і спричинює повну або часткову втрату ворсинок, що вистилають тонку кишку. Це заважає засвоєнню поживних речовин (білків, жирів, вуглеводів тощо), оскільки кишкові ворсинки відповідають за всмоктування. Єдиним ефективним методом лікування целіакії є повне виключення глютену з раціону на все життя. Це передбачає виключення з раціону джерел глютену, будь то пшениця, жито, ячмінь або спельта. Поліпшення симптомів виявляється через кілька днів або тижнів після початку безглютенової дієти, і ворсинки частково або повністю відновлюються.

Білки, що виявляють цю токсичність, є білками-запасами (проламінами), особливо гліадином, що міститься в пшеничному борошні та секаліном у житі, авеніном у вівсі або гордеїном у ячмені. Борошно із спельти також містить гліадини та глютеніни, що не робить його придатним для вживання людям з целіакією..

Карлос Міральбес

Технічний директор

Бібліографія

Поправити, Т.; Беліц, Х. (1990). Формування тіста і клейковини - дослідження методом скануючої електронної мікроскопії. Z Lebensm unters Forsch, 190, 401-409.

Ламаккья, C.; Камарка, А.; Пікасія, С.; Ді Луччія, А.; Gianfrani, C. (2014). Безглютенова їжа на основі злаків: як поєднати харчові та технологічні властивості білків пшениці з безпекою для хворих на целіакію. Поживні речовини, 6 (2), 575-590.

Гезаерт, Х.; Брійс, К.; Веравербеке, В. С.; Кортін, К. М.; Гебрюерс, К.; Делкур, Дж. А. (2005). Складові пшеничного борошна: як вони впливають на якість хліба та як впливають на їх функціональність. Тенденції в галузі харчової науки та технологій, 16, 12-30.

Шеврі, П. Р.; Попіно, Ю.; Лафіандра, Д.; Белтон, П. (2001). Субодиниці глютеніну пшениці та еластичність тіста: результати проекту EUROWHEAT. Тенденції в галузі харчової науки та технологій, 11, 433-441.