раціону

В
В 		В

Мій SciELO

Індивідуальні послуги

Журнал

  • SciELO Analytics
  • Google Scholar H5M5 ()

Стаття

  • Іспанська (pdf)
  • Стаття в XML
  • Посилання на статті
  • Як цитувати цю статтю
  • SciELO Analytics
  • Автоматичний переклад
  • Надішліть статтю електронною поштою

Показники

  • Цитується SciELO
  • Доступ

Пов’язані посилання

  • Процитовано Google
  • Подібне в SciELO
  • Подібне в Google

Поділіться

Лікарняне харчування

версія В онлайновій версії ISSN 1699-5198 версія В друкованій версії ISSN 0212-1611

Nutr. Hosp.В т.36В No.1В МадридВ Січень/Лют.В 2019

http://dx.doi.org/10.20960/nh.1986В

Вплив амінокислот з дієти на експресію генів

Вплив амінокислот, що надходять з раціону, на експресію генів

2 Муніципальна одиниця охорони здоров'я та споживання. Міська рада Гуадікса. Гуадікс, Гранада. Іспанія

зробити описовий огляд про вплив дієтичних амінокислот на експресію генів.

Матеріали та метод:

бібліографічне дослідження включало такі письмові джерела: Scielo, PubMed, Medline, NCBI, Springer, Scopus, Science Direct та Elsevier, отримані до травня 2018 року з критичних оглядів наукових статей. Після поєднання ключових слів було знайдено сто п’ять записів. Основні критерії відбору були враховані (заголовок, автори, резюме та результати) з використанням аргументованого скорочення Маеди та бажаних елементів звітування для систематичних оглядів та мета-аналізів (PRISMA) як систематичної методології огляду.

є гени, які регулюються на різних стадіях, включаючи транскрипцію, посттранскрипційну обробку, ядерний експорт та трансляцію зрілої мРНК. Амінокислоти можуть впливати на ці процеси завдяки активації факторів транскрипції. З точки зору трансляції, амінокислоти можуть регулювати синтез білка через зміни eIF2B, фосфорилювання білків 4E-BP1 та S6. Крім того, амінокислоти впливають на регуляцію експресії фактора росту (інсуліноподібний фактор росту: IGF-I) у людини.

Ключові слова: В Експресія гена; Амінокислоти; Синтез білка; Глутамін; Аргінін; mTOR

МАТЕРІАЛ І МГ ‰ ВСІ

КРИТЕРІЇ ВКЛЮЧЕННЯ

Основні критерії відбору (заголовок, реферат та результати) були враховані для класифікації статей таким чином:

Фактор впливу (0,500-5,000), отриманий з основних індексів цитування (Journal Citation Reports, JCR; Scimago Journal & Country Rank, SJR).

Статті, опубліковані в індексованих журналах.

Дослідження переважно зосереджені на харчуванні.

КРИТЕРІЇ ВИКЛЮЧЕННЯ

Публікації, не зосереджені на питанні.

РЕЗЮМЕ ПОШУКУ

Рисунок 1В Схема загальної суми документів, включених до огляду

Таблиця ІВ Включені статті про вплив амінокислот з раціону на експресію генівВ

ВПЛИВ АА НА ГОНІЧНЕ ВИРАЖЕННЯ

Існує кілька генів, що кодують рибосомні білки, які регулюються наявністю АА, такі як гени S25 та L17, які кодують білки для рибосомної субодиниці 60S. Серед найбільш ефективних репресорів для індукції L17 та аспарагінсинтетази (AS) є глутамін (Gln), аспарагін (Asp) та аміноізомасляний 16 .

Gln та Arg - два АА, які були високо досліджені в регуляції експресії генів.

КОНТРОЛЬ ПОЧАТКУ ПЕРЕКЛАДУ АА

МОДУЛЯЦІЯ ДІЯЛЬНОСТІ EIF2B

Початок перекладу відбувається на різних етапах (рис. 2):

EIF2-GTP зв'язується з комплексом met-tRNA та субодиницею 40 S рибосоми для утворення комплексу 43 S (Met-tRNA-eIF2-GTP-40 S) і продовжує процес синтезу білка.

Для того, щоб відновити eIF2, ВВП обмінюється на GTP і знову утворюється eIF2-GTP, який функціонуватиме в іншому циклі ініціації. Цей обмін нуклеотидами гуаніну каталізується іншим фактором ініціації, eIF-2B, який регулює перший етап ініціювання 27, 28 .

Рисунок 2В Початок перекладу при (А) наявності АА та (Б) позбавленні АА з дієти. Адаптовано з Fafournoux et al. (27) .В

ФОСФОРУЛЮВАННЯ КОМПЛЕКСУ 4E-BP1

Існує другий етап ініціації трансляції, коли мРНК зв’язується з комплексом попередньої ініціації 43 S. Цей процес здійснюється комплексом факторів ініціювання, званих eIF-4F, які складаються з РНК-гелікази (eIF-4A), білок, який зв'язується з кришкою m7GTP на 5 'кінці мРНК (eIF-4E), білок, який виконує роль каркаса (eIF-4G) для зв'язування з eIF-4A, і білок, що зв'язує хвіст полі- A (білок, що зв’язує полі А [PABP]) 21. Ці три білки (eIF-4A, eIF-4E та eIF-4G) приєднуються до ініціаційного комплексу 43 S, а це, в свою чергу, до ланцюга 27 мРНК .

Збірка комплексу eIF-4F частково регулюється асоціацією eIF-4E з так званими eIF-4E-зв'язуючими білками (4E-BP1) 30) (рис. 3). Місце з'єднання 4E-BP1 з eIF-4E перекривається з eIF-4G; таким чином, їх можна приєднати окремо до eIF-4E, але не обидва одночасно. Таким чином, зв'язування eIF-4E з білком 4B-BP1 запобігає приєднанню мРНК до рибосоми; це відбувається лише тоді, коли 4E-BP1 є гіпофосфорильованим. І навпаки, коли 4E-BP1 гіперфосфорильовано, складання комплексу eIF-4E з eIF-4G стимулюється 16, 31 .

Якщо в раціоні спостерігається депривація АА (особливо лей),

Рисунок 3В Активація mTOR шляхом позбавлення АА з раціону, фосфорилювання 4E-BP1 та білка S6. Адаптовано з Fafournoux et al. (27) .В

mTOR активується і викликає фосфорилювання 4E-BP1. MTOR (мішень рапаміцину) - це інший тип кінази, основною функцією якої є координація доступності поживних речовин із зростанням клітин. Подібним чином, він фосфорилює білки, необхідні для зв'язування мРНК з субодиницею 40 S рибосоми та рибосомним білком S6 (rpS6, рибосомний білок) 21, 32 (рис. 2).

ФОСФОРУЛЮВАННЯ БІЛКА S6

АМІНОКИСЛОТИ В ТРАНСКРИПЦІЇ ГЕНІВ

Контроль АА в транскрипції генів вивчався за допомогою молекулярних механізмів, що залучають гени CHOP (гомологічний білок C/EBP) та ген аспарагін-синтетази (AS).

Ген CHOP - це ядерний білок, що відноситься до сімейства транскрипційних факторів C/EBP (CCAATl), який димеризується з іншими членами свого сімейства та бере участь в апоптозі клітин 27. З іншого боку, в промоторі гена CHOP був ідентифікований елемент відповіді АА, який називається амінокислотним елементом відповіді (AARE), здатний викликати експресію у відповідь на загальне голодування AA 16. Існує подібність між послідовністю AARE (5'-ATTG-CATCA-3 ') зі специфічними цис-сайтами сімейств факторів транскрипції C/EBP та ATF/CREB. Серед цих факторів лише АТФ2 та АТФ4 беруть участь у регуляції, залежній від АА, за AARE 1, 29 .

АСПАРАГІНОВИЙ СИНТЕТАЗНИЙ ГЕН (ЯК)

АА можуть впливати на експресію гена AS, що спричинює збільшення частки транскрипції та стабільності РНК-месенджера. Для синтезу Asn та Glu з Gln та Asp потрібен фермент, який називається аспарагінсинтетаза та АТФ 36. Транскрипція гена AS зростає у відповідь на нестачу АА або глюкози. Таким чином, рівні тРНК-Asn зменшуються, коли концентрація Asp знижується, тоді як активність та рівні AS мРНК зростають. Таким чином, Gln та інші АА меншою мірою втручаються у репресію гена AS. При аналізі тканин підшлункової залози спостерігається більша експресія гена AS, і вона повторюється у різних видів, таких як людина, птахи та гризуни 36 .

ГОНІЧНЕ ВИРАЖЕННЯ ФАКТОРІВ РОСТУ І АА

ІНШІ ПРИКЛАДИ ГЕНІВ, РЕГУЛЮВАНІ АА

Таблиця IIВ Гени, регульовані амінокислотамиВ

Секреція гормону росту (GH) контролюється його гіпоталамусовим фактором (GHRF) та соматостатином. Експериментальні дослідження показали, що голодування зменшує концентрацію мРНК GHRF, але не впливає на соматостатин 39 мРНК. .

У вагітних жінок дієта, багата білком, спричинює експресію таких ферментів, як рибонуклеаза (РНКаза), тіоредоксинредуктаза (ТР) та лактатдегідрогеназа (ЛДГ). Навпаки, при дієті матері з низьким вмістом білка в основному експресуються ферменти глутатіон S трансфераза (GST), орнітин карбамоїлтрансфераза (OCT) та аспартат трансаміназа (AST) 1. .

Ми висловлюємо свою подяку Едуардо Сасасу та Веранці Берумен за їх підтримку коментарями та спостереженнями.

1. Sanhueza J, Valenzuela A. Нутрігеноміка: розкриття молекулярних аспектів персоналізованого харчування. Rev Chil Nutr 2012; 39 (1): 71-84. [В Посилання]

2. Національний інститут раку. Визначення NIH. США: Департамент охорони здоров’я та соціальних служб; 2017. Доступ 25 травня 2018. Доступно за адресою: https://www.cancer.gov/espanol/publicaciones/dictionary/def/nih [В ПосиланняВ]

3. Всесвітня організація охорони здоров’я (ВООЗ). Електронна бібліотека наукової документації щодо харчових заходів (eLENA). 2018. Доступ 25 травня 2018 р. Доступно за адресою: http://www.who.int/elena/nutrient/es/ [В ПосиланняВ]

4. MedlinePlus. Амінокислоти. Національна медична бібліотека США. 2018. Доступ 25 травня 2018 р. Доступно за посиланням: https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm [В ПосиланняВ]

5. MedlinePlus. Гормони Національна медична бібліотека США. Доступ 25 травня 2018 р. Доступно за адресою: https://medlineplus.gov/spanish/hormones.html [В ПосиланняВ]

6. Hoffmann T, Cwiklinski E, Shah D, Stretton C, Hyde R, Taylor P, et al. Вплив доступності субстрату натрію та амінокислот на експресію та стабільність транспортера амінокислот SNAT2 (SLC38A2). Front Pharmacol 2018; (63): 1-13. [В Посилання]

7. Heeley N, Blouet C. Центральне зондування амінокислот у контролі поведінки годування. Передній ендокринол 2016; 7 (148): 1-11. [В Посилання]

8. Martin W, Armstrong E, Rodriguez N. Дієтичне споживання білка та функція нирок. Nutr Metab 2005; 2: 25. [В Посилання]

9. Бернадьє С, Харгроув Дж. Поживні речовини та експресія генів. У: Бернадьє С, вид. Поживні речовини та експресія генів. США: CRC Press; 2017. pp. 353-4. [В Посилання]

10. Хаттон Б, Катала-Лопес Ф, Мохер Д. Розширення заяви PRISMA для систематичних оглядів, що включають метааналіз мережі: PRISMA-NMA. Med Clin (Barc) 2016; 147 (6): 231-80. [В Посилання]

11. Гірао-Горіс Дж., Ольмедо-Салас А, Феррер-Феррандіс Е. Оглядова стаття. RIdEC 2016; 1 (1): 1-6. [В Посилання]

12. Варгас-Хернендес Дж. Нутрігеноміка людини: вплив їжі або її компонентів на експресію РНК. Rev Fac Med 2016; 64 (2): 339-49. [В Посилання]

13. Ву Г. Амінокислоти: обмін речовин, функції та харчування. Амінокислоти 2009; 37 (1): 1-17. [В Посилання]

14. Brasse-Lagnel C, Lavoinne A, Husson A. Контроль експресії гена ссавців амінокислотами, особливо глутаміном. FEBS J 2009; 6 (276): 1826-44. [В Посилання]

15. Ву Г. Функціональні амінокислоти у рості, розмноженні та здоров’ї. Adv Nutr 2010; 1: 31-7. [В Посилання]

17. Фітіан А.І., Кабрера Р. Моніторинг захворювань гепатоцелюлярної карциноми шляхом метаболоміки. World J Hepatol 2017; 9 (1): 1-17. [В Посилання]

19. Ван Дж, Чень Л, Лі П, Лі Х, Чжоу Ч, Ван Ф та ін. Експресія генів змінюється в тонкому кишечнику поросят шляхом відлучення та дієтичного вживання глютаміну. J Nutr 2008; 138: 1025-36. [В Посилання]

20. Mauro-Lizcano A, Lгіpez-Rivas A. Метаболізм глютаміну регулює експресію FLIP та чутливість до TRAIL у потрійних негативних клітинах раку молочної залози. Cell Death Dis 2018; 9 (205): 1-14. [В Посилання]

22. Adriao M, Chrisman CJ, Bielavsky M, Olinto SC, Shiraishi EM, Nunes MT. Аргінін збільшує експресію гена гормону росту в гіпофізі щурів та клітинах GH3. Нейроендрокринологія 2004; 79: 26-33. [В Посилання]

23. Hyun-Seok O, Se-Kwan O, Jum-Seek L, Chunyan W, Sung-Joon L. Вплив L-аргініну на гормон росту та інсуліноподібний фактор росту 1. Food Sci Biotechnol 2017; 26 (6): 1749-54. [В Посилання]

24. Krause MS, McClenaghan NH, Flatt PR, Bittencourt PI, Murphy C, Newsholme P. L-аргінін необхідний для функціональної цілісності бета-клітин підшлункової залози, метаболізму та захисту від запального захворювання. J Endocrinol 2011; 211: 87-97. [В Посилання]

25. Jobgen W, Meininger C, Jobgen S, Li P, Lee M, Smith S, et al. Дієтичні добавки L-аргініну зменшують приріст білого жиру та посилюють маси скелетних м’язів та коричневого жиру у щурів із ожирінням, спричинених дієтою. J Nutr 2009; 139: 230-7. [В Посилання]

27. Fafournoux P, Bruhat A, Jousse C. Амінокислотна регуляція експресії генів. Biochem J 2000; 351: 1-12. [В Посилання]

28. Нельсон Д, Кокс М. Обмін РНК. В: Freeman WH, за ред. Ленінгер: принципи біохімії. Іспанія: Ediciones Omega, S.A .; 2009. pp. 1028-33. [В Посилання]

29. Watson G, Ronai Z, Lau E. ATF2, парадигма багатогранного регулювання факторів транципції в біології та хворобах. Pharmacol Res 2017; 119 (2017): 347-57. [В Посилання]

30. Zhou X, Lei X, Yijin W, Wenshi W, Sprengers D, Herold J, et al. Вимога комплексу фактору ініціації трансляції еукаріотичного 4F при реплікації вірусу гепатиту Е. Антивірусна Res 2015; 124: 11-9. [В Посилання]

31. Averous J, Lambert-Langlais S, Mesclon F, Carraro V, Parry L, Jousse C, et al. GCN2 сприяє пригніченню mTORC1 депривацією лейцину за допомогою незалежного механізму ATF4. ScI Rep 2016; 6 (27698): 1-10. [В Посилання]

32. Br¶er S, Br¶er A. Гомеостаз амінокислот та сигналізація в клітинах та організмах ссавців. Biochem J 2017; 474 (12): 1935-63. [В Посилання]

33. Bond P. Регуляція mTORC1 факторами росту, енергетичним статусом, амінокислотами та механічними подразниками з першого погляду. Bond J Int Soc Sport Nutr 2016; 3 (8): 5-11. [В Посилання]

34. Магмусон Б, Екім В, Фінгар, округ Колумбія. Регуляція та функція рибосомного білка S6-кінази (S6K) в сигнальних мережах mTOR. Biochem J 2012; 441 (1): 1-21. [В Посилання]

35. Li Y, Guo Y, Tang J, Jiang J, Chen Z. Нові уявлення про роль апоптозу, викликаного CHOP, при стресі ER. Acta Biochim Biophys Sin 2014; 46 (8): 629-40. [В Посилання]

36. Баласубраманіан М, Баттерворт Е, Кілберг М. Аспарагінсинтетаза: регуляція стресовим клітином та участь у біології пухлини. Am J Physiol Endocrinol Metab 2013; 304: E789-99. [В Посилання]

37. Jousse C, Bruhat A, Ferrar M, Fafournoux P. Фізіологічна концентрація амінокислот регулює експресію білка 1, що зв’язує фактор росту, інсуліноподібний. Biochem J 1998; 334: 147-53. [В Посилання]

38. Passos de JesГєs R, De Nardi L, Da RGis N, Salaorni S, Nagai MA, Brentani M, et al. Амінокислоти змінюють експресію генів факторів росту печінки у недоїдаючих щурів. Nutr Hosp 2010; 25 (3): 382-7. [В Посилання]

39. Кларк С. Харчування та генетична експресія. В: Bowman B, Russell R, eds. Представити знання в галузі харчування. 8ВЄ вид. Вашингтон: ILSI Press; 2001. pp. 750-60. [В Посилання]

40. Червень І, Юка І, Сатоко С, Шін-іч С, Такаші С, Цутому Х та ін. Глютамін стимулює експресію генів та переробку білків, що зв’язують регулюючий елемент стеролу, збільшуючи тим самим експресію їх генів-мішеней. FEBS J 2011; 278: 2739-50. [В Посилання]

42. Hellsten S, Lekholm E, Ahmad T, Fredriksson R. Експресія гена численних транспортерів SLC змінюється в безсмертній клітинній лінії гіпоталамусу N25/2 після голодування амінокислот. FEBS Open Bio 2017; 7: 249-64. [В Посилання]

Отримано: 02 квітня 2018 р .; Затверджено: 12 липня 2018 року

В Це стаття, опублікована у відкритому доступі під ліцензією Creative Commons