метаболізм

Підсумовуючи, білок - це тривимірна молекулярна структура, що складається з ланцюгів амінокислот. Білки мають 4 структури: первинну, вторинну, третинну і четвертинну.

Третинна структура білків - це те, що надає їм їх біологічну активність. Біологічна активність - це функція, яку вона виконує в нашому організмі. Білки відіграють дуже важливу роль у нашому організмі: від транспортних функцій, таких як гемоглобін (транспортний білок кисню в крові, структурних функцій, таких як колаген (волосся, нігті).

Є 20 амінокислот які можуть утворювати білки. Амінокислоти складаються з аміногрупи, кислотної групи, провідного вуглецю та R-ланцюга, які будуть змінюватися залежно від амінокислоти. У межах амінокислот ми можемо класифікувати їх на Основні та несуттєві Aas. Основними будуть ті, які організм не може синтезувати сам і потребуватиме зовнішнього внеску, а несуттєвими будуть ті, які організм може синтезувати за допомогою різних обмінних процесів.

Наш організм містить близько 6-10 кг білка і на відміну від вуглеводів та жирів, білки не мають системи зберігання що означає, що їх втрата призведе до погіршення функцій, якщо ми не забезпечимо їх додатковими білками через дієту. Втрата 30-40% білків нашого організму призводить до смерті.

(1) ДЕЗНАТУРАЛІЗАЦІЯ ПРОТЕІНІВ.

За допомогою дієти люди вживають різні продукти, багаті білком, такі як м’ясо, молоко, яйця та риба. Після прийому всередину їжа потрапляє в шлунок і там починається денатурація білків завдяки дії HCL (соляної кислоти), що виробляється парієтальними клітинами шлунка. Як ми вже обговорювали, білки мають складну тривимірну структуру.

Денатурація складається з втрати третинної тривимірної структури саме це надає білку біологічну активність, щоб перетворити його в простішу структуру. Денатурація білка може також відбуватися, коли він піддається високій температурі. З яйцем легко спостерігати, коли ми готуємо омлет, як білий колір змінюється з прозорої в’язкої рідини на тверду і м’яку. Цей процес є фундаментальним, оскільки наш кишечник не може поглинати такі великі молекули, тому організм повинен здійснити цей перший крок і, таким чином, перетворити їх на більш прості структури.

Людський організм - це дуже розумний і високо синхронізований організм. Коли ми відчуваємо запах, дотик або смак їжі, відбувається реакція через тім’яні клітини, розташовані в шлунку, які починають виділяти HCL.

Ми маємо 3 ФАЗИ шлункової секреції LCH: Головний, шлунковий та кишковий

  • Кефалічна фаза: На нього припадає 30% загальної секреції HCL. Коли ми відчуваємо запах, дотик або смак їжі, наше тіло через ЦНС (центральну нервову систему) передає сигнал блукаючим нервам, які використовують основний нейромедіатор, ацетилхолін (Ach), який відповідає за стимулювання тім'яної клітини у її функції. виробляючи HCL.
  • Шлункова фаза: На його частку припадає 60% загальної секреції HCL. Коли їжа потрапляє в шлунок, вона розгинається, активуючи рефлекси ЦНС і блукаючий рефлекс, а потім Ах посилає сигнал в тім’яну клітину, відповідальну за секрецію HCL. Це фаза, яка забезпечує найвищий рівень HCL.
  • Кишкова фаза: Підтримує лише 10%. Їжа зі шлунка переходить в тонкий кишечник через дванадцятипалу кишку і там кислий дванадцятипалий кишник перетравлює ті білки, які не надто розщеплюються.

(2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ ЗА ДІЯМИ ПЕПСИНУ.

У тому ж шлунку HCL відповідає за денатурацію білків активізує вироблення пепсиногену через основну клітину при виявленні кислоти РН, оскільки саме тоді вона працює найкраще (РН 1,8-3). Пепсиноген є проферментом без біологічної активності, його потрібно активувати в фермент, щоб виконувати функцію гідролізу білка. Тут надходить HCL, перетворюючи неактивний пепсиноген у свою активну форму: пепсин.. Пепсин - це травний фермент сімейства протеаз, який відповідає за гідроліз білків у шлунку. Гідроліз білка полягає в розриві пептидних зв’язків між амінокислотами під дією води. Пам’ятайте, що білок складається з набору амінокислот, пов’язаних пептидними зв’язками. Ця протеаза використовує H2O для розриву пептидних зв’язків білка. Пепсин гідролізує 20% від усього з’їденого нами білка. Пепсин розриває пептидні зв’язки фенілаланіну та тирозину

(3) ГІДРОЛІЗ ПРОТЕІНІВ ДІЄЮ ПАНКРЕАТИЧНИХ ФЕРМЕНТІВ.

Після кількох годин перетравлення в шлунку утворюється хімус, кисла маса, де проковтнуті білки перетворюються на менші елементи, які завдяки перистальтичним рухам шлунка регулярно переходять до кишечника. За цей же кишечник буде відповідати стимулювати підшлункову залозу до секреції протеолітичних ферментів тим самим закінчуючи загальну деградацію білків.

Пам’ятайте, що хімус, як суміш продуктів, HCL та протеаз, має кислотний РН, який може пошкодити дванадцятипалу кишку, якщо не нейтралізує її. Тут підшлункова залоза буде виконувати дві дуже важливі функції:

  • Виділені протеолітичні ферменти припинити загальну деградацію білків. Шлунок гідролізує лише 20%, і він тут, через панкреатичний сік, де відбудеться гідроліз інших 80% білка.
  • Сегрегуйте іони HCO3-, які нейтралізують кислий хімус тим самим уникаючи можливої ​​виразки дванадцятипалої кишки. Як ми бачимо на фотографії справа, дванадцятипала кишка пов’язана з підшлунковою залозою та жовчним міхуром через протоку Вірсунга та загальну жовчну протоку, що ведуть до сфінктера Одді.

Як ми вже говорили раніше підшлункова залоза виділяє підшлунковий сік через ацинарні клітини те, що ми бачимо на зображенні і HCO3- через протоку підшлункової залози для нейтралізації кислоти PH та хімусу що надходить із шлунку. Секретин - гормон, який регулює секрецію HCO3- клітинами проток підшлункової залози у відповідь на рН хімусу менше 4,5.

У межах протеолітичні ферменти, що виділяються підшлунковою залозою ми виявляємо його неактивні форми: трипсиноген, хімотрипсиноген, прокарбоксиполіпептидазу. Дуже важливо зазначити, що активація трипсину відбувається, коли вона потрапляє в просвіт кишечника, інакше, Це означало б самоперетравлення підшлункової залози, що призводить до панкреатиту. Для цього ацинарна клітина підшлункової залози, крім секреції трипсиногену, виділяє інгібітор трипсину, щоб запобігти активації в будь-якому місці, крім просвіту кишечника.

  • Трипсиноген активується до трипсину в дванадцятипалій кишці за допомогою ентерокінази, фермент, що виробляється ентероцитом, який перетворює неактивний трипсиноген в трипсин. Трипсин працює як активатор ферментів, створюючи каскад ферментів підшлункової залози.
  • Трипсин вже активний в дванадцятипалій кишці діє як каскадний каталізатор перетворюючи хімотрипсиноген в активні ферменти, який стає хімотрипсин і карбоксиполіпептидаза, яка трапляється

Трипсин, хімотрипсин та карбоксипептидаза будуть відповідальними за гідроліз решти 80%, як ми пам’ятаємо, у шлунку відбувається лише близько 20% гідролізу білка. Тепер у нас є білки, перетравлені на прості ААС, дипептиди та трипептиди, молекули набагато менших розмірів, ніж зараз, вони зможуть засвоюватися ентероцитом.

Як і в шлунку, маємо 3 ФАЗИ секреція підшлункової залози:

  • Кефалічний: За допомогою дотику, запаху, зору або смаку ЦНС надсилає сигнал через нейромедіатор Ach (ацетилхолін), який активує клітину підшлункової залози в секреції ферментів (трипсину, хімотрипсину, карбоксипептидази). Ця секреція становить 20% від загальної кількості.
  • Шлунковий: З надходженням їжі до шлунку виробляється секрет 5-10% від загальної кількості, це фаза найменшої секреції.
  • Кишковий: Нарешті, коли хімус досягає дванадцятипалої кишки, він стимулює S-клітини та I-клітини завдяки PH

    Той самий ентероцит, що знаходиться всередині, має пептидази (дипептидази та трипептидази), які розкладуть ці ді та трипептиди, поглинені інтактним через PEPT1, до вільних амінокислот, а згодом вони перейдуть у кров. Розгалужені амінокислоти, на відміну від решти, будуть направлятися безпосередньо до м’язів, решта надходитиме в печінку для метаболізму.

    Як правило, в кров потрапляють лише вільні амінокислоти, хоча на практиці ми зустрічаємо різні алергії, які пов’язані з тим, що більші сполуки встигають «подолати» бар’єр, породжуючи імунну відповідь. У випадку целіакії саме це трапляється через проблему слизової оболонки кишечника, деякі більші молекули (пептиди) "витікають", спричиняючи непереносимість зазначеного білка.

    (5) Доля амінокислот та метаболізм у печінці.

    Тепер ми це знаходимо амінокислоти вже в крові і вони приєднуються до інших амінокислот, що походять від деградації ендогенних білків. Пам’ятайте, що наші клітини постійно оновлюються та деградують, тому важливо підтримувати позитивний азотний баланс, інакше організм буде руйнувати більше тканин, ніж може регенерувати, що призведе до процесів гіпотрофії. Ось чому важливо споживання білка. Дієтичні амінокислоти приєднуються в крові до амінокислот, що виникають в результаті ендогенного розкладання білка, та інших, що виробляються в печінці. Зробивши крок назад, пам’ятаймо про це є амінокислоти суттєві та несуттєві, перші не можуть бути синтезовані організмом у що нам потрібно забезпечити їх за рахунок споживання білка, а не секунд може бути отриманий з інших амінокислот у печінці в процесі трансамінування що ми коментуватимемо далі.

    Ці три джерела амінокислот утворюють загальний пул, який називається "Пул амінокислот" які будуть використовуватися для різних процесів: Синтез білка, синтез небілкових сполук, дезамінування та виведення.

    Трансамінація Це метаболічний процес, що виробляється в печінці, де із AA1 (амінокислота 1) та кетокислоти отримують AA2 (амінокислота 2) та кетокислоту. Ці реакції каталізуються ферментами печінки, серед яких АЛТ (аланінтрансфераза) та АСТ (аспартаттрансфераза) виділяються своєю значимістю.

    амінокислота (1) + α-кетокислота (1) α-кетокислота (2) + Глутамат

    Дезамінація: Після того, як процес трансамінування був проведений, як ми вже бачили раніше, ми отримуємо глутамат. Аміногрупу цієї амінокислоти тепер можна видалити за допомогою процесу, відомого як окисне дезамінування. Глутамат + H20 + НАД ——–> α-кетоглутарат + NH3 + НАДН, вся ця реакція каталізується ферментом Глутамат гідрогеназа.

    Як ми можемо бачити в цьому процесі дезамінування, виробляється α-кетоглутарат, а також NH3 (аміак), високотоксична речовина для нашого організму. NH3 розщеплюється до сечовини через цикл сечовини, менш отруйна речовина, ніж якщо він може рухатись через кров і остаточно виводитися нирками.

    Вироблений при дезамінуванні α-кетоглутарат збирається увійти в цикл Кребса, один з найважливіших метаболічних шляхів, відповідальний за клітинне дихання. Енергію отримують окисленням ацетил-коа у формі АТФ.

    Синтез білка: Тіло та його клітини постійно оновлюються, щоб відбулося це оновлення, потрібно синтезувати нові білки, які ми пам’ятаємо, це поліпептидні ланцюги (кілька амінокислот), таким чином, щоб ці амінокислоти циркулювали по крові (у них немає резервів або місць зберігання амінокислот) буде зв’язуватися з цими ланцюгами в їх роботі по створенню нових функціональних білків.

    Тепер, коли ми знаємо різні способи використання АА, ми зосередимося на процесах, для яких організм збирається їх використовувати, залежно від стану, в якому він перебуває.

    Стан 1: Коли ми маємо надлишок АА в крові та енергії відбуватиметься синтез ліпідів, оскільки організм покриває всі потреби.

    Стан 2: У нас є надлишок АА, але нам потрібна енергія тіло. У циклі Кребса відбуватиметься окисне фосфорилювання ацетил-коа з отриманням СО2 та АТФ (енергії, яку використовують наші клітини).

    Стан 3: Стан голодування, коли використовувані АА походять від катаболізму білка. Якщо у нас достатньо АА, організм використовуватиме їх із пулу крові, але якщо недостатньо харчування через дієту, організм почне розщеплювати ендогенні білки (катаболізм) для підтримки функцій. Карбонатні ланцюги АА призначені для глікогенезу (синтезу глікогену) та кетогенезу (виробництва кетонових тіл).

    На фотографії нижче ми можемо побачити різні метаболічні шляхи та взаємозв’язок між ними. У межах різних амінокислот ми знаходимо кетогенні, глюкогенні та змішані АК. Це стосуватиметься типів тіл, які будуть призначені для їх карбонатних ланцюгів.

    Кетогенні АА: Лізин та лейцин → Ацетил КоА та АцетоацилКоА.

    Глікогенні АА: Аргінін, гістидин, валін, метіонін, глутамат, аспартат, глутамін, аспарагін, пролін → Фумарат, оксальцетат, піруват і сукциніл КоА, α-кетоглутаратоаланін, гліцин, серин, цистеїн, треонін.

    Змішані АА: Ізолейцин, Фенілаланін, Тирозин, Триптофан → Ацетил КоА, АцетоацилКоА, Фумарат, Оксальцетат, Піруват, СукцинілКоА та α-Кетоглутарат.